Ota henkilötodistus mukaasi jättäessäsi vastauspaperin. Kysymyksiin vastataan suomeksi.

Transkriptio

1 Oulun yliopiston biokemian koulutusohjelman valintakoe Nimi: Ota henkilötodistus mukaasi jättäessäsi vastauspaperin. Kysymyksiin vastataan suomeksi. Osa 1 Aineistotehtävä. Vastaa vain varattuun tilaan; vastauslaatikon ulkopuolisia kuvia tai tekstiä ei hyväksytä vastaukseksi. Tämän osion vääristä vastauksista EI tule miinuspisteitä. Tehtävä 1. Tämä tehtävä käsittää sivut 1 6. Vastaa tehtäviin valintakoekirjan, lukion biologian tietojesi tai oheisen tekstin tietojen pohjalta. Kysymyksiin vastataan suomeksi, vaikka osa annetusta aineistosta on englanniksi. (9 p) Each protein normally folds up into a single stable conformation. However, the conformation often changes slightly when the protein interacts with other molecules in the cell. This change in shape is often crucial to the function of the protein. Although a protein chain can fold into its correct conformation without outside help, protein folding in a living cell is often assisted by special proteins called molecular chaperones. These proteins bind to partly folded polypeptide chains and help them progress along the most energetically favorable folding pathway. Chaperones are vital in the crowded conditions of the cytoplasm, since they prevent the temporarily exposed hydrophobic regions in newly synthesized protein chains from associating with each other to form protein aggregates. However, the final three dimensional shape of the protein is still specified by its amino acid sequence: chaperones simply make the folding process more reliable. Biologists distinguish four levels of organization in the structure of a protein. The amino acid sequence is known as the primary structure of the protein. Stretches of polypeptide chain that form α helices and β sheets constitute the protein s secondary structure. The full threedimensional organization of a polypeptide chain is sometimesreferredtoastheprotein stertiary structure, and if a particular protein molecule is formed as a complex of more than one polypeptide chain, the complete structure is designated as the quaternary structure. The core of many proteins contains extensive regions of β sheet, which can form either from neighboring polypeptide chains that run in the same orientation (parallel chains) or from a polypeptide chain that folds back and forth upon itself, with each section of the chain running in the direction opposite to that of its immediate neighbors (antiparallel chains). Both types of β sheet produce a very rigid structure, held together by hydrogen bonds that connect the peptide bonds in neighboring chains. An α helix is generated when a single polypeptide chain twists around on itself to form a rigid cylinder. A hydrogen bond is made between every fourth peptide bond, linking the C=O of one peptide bond to the N H of another (see Figure 3 9A). This gives rise to a regular helix with a complete turn every 3.6 amino acids. chaperon = kaperoni β sheet = β levy nonpolar = polaariton transmembrane = solukalvon läpäisevä backbone = selkäranka protein folding = proteiinin laskostuminen reaction rate = reaktionopeus transition state = siirtymätila 1

2 Short regions of α helix are especially abundant in proteins located in cell membranes, such as transport proteins and receptors. Those portions of a transmembrane protein that cross the lipid bilayer usually cross as an α helix composed largely of amino acids with nonpolar side chains. The polypeptide backbone, which is hydrophilic, is hydrogen bonded to itself in the α helix and shielded from the hydrophobic lipid environment of the membrane by its protruding nonpolar side chains. For a protein that catalyzes a chemical reaction (an enzyme), the binding of each substrate molecule to the protein is an essential prelude. In the simplest case, if we denote the enzyme by E, the substrate by S, and the product by P, the basic reac on path is E + S ES EP E + P. Extremely high rates of chemical reaction are achieved by enzymes far higher than for any synthetic catalysts. This efficiency is attributable to several factors. The enzyme serves, first, to increase the local concentration of substrate molecules at the catalytic site and to hold all the appropriate atoms in the correct orientation for the reaction that is to follow. More importantly, however, some of the binding energy contributes directly to the catalysis. Substrate molecules must pass through a series of intermediate states of altered geometry and electron distribution before they form the ultimate products of the reaction. The free energy required to attain the most unstable transition state is called the activation energy for the reaction, and it is the major determinant of the reaction rate. Enzymes have a much higher affinity for the transition state of the substrate than they have for the stable form. Because this tight binding greatly lowers the energies of the transition state, the enzyme greatly accelerates a particular reaction by lowering the activation energy that is required. Vastaa seuraaviin kysymyksiin. A. Mitä keinoja solu käyttää estääkseen proteiinien väärinlaskostumisen ja aggregoitumisen? 2

3 TIM eli trioosifosfaatti isomeraasi on glykolyyttinen entsyymi, joka katalysoi dihydroksiasetonifosfaatin (DHAP) ja D glyseraldehydi 3 fosfaatin (D GAP) muuttumisen toisikseen. Oheisissa kuvissa on esitetty TIM entsyymin katalysoiman reaktion energetiikka (kuva 1), TIM entsyymin proteiinirakenne kahdesta suunnasta kuvattuna (kuva 2) ja TIM entsyymin aminohappojärjestys esimerkkilajeilta (kuva 3). KUVA 1. Kuvassa on kuvattuna vapaan energian muutos katalysoimattomalle (musta viiva) ja TIM entsyymin katalysoimalle reaktiolle (punainen viiva). TIM entsyymin katalysoimassa reaktiossa on seuraavat vaiheet 1) substraatin sitoutuminen, 2) enediolaattivälituotteen muodostuminen, 3) tuotteen muodostuminen ja 4) tuotteen vapauttaminen B. Millaisen muutoksen TIM entsyymi saa aikaan kuvan 1 reaktiossa ja miten muutos vaikuttaa reaktionopeuteen? 3

4 C. Kuvassa 2. on TIM entsyymin kolmiulotteinen rakenne. Nimeä kuvaan nuolella merkityt proteiinin sekundaarirakenne elementit. KUVA 2. TIM entsyymin proteiinirakenne (A) päältäpäin ja (B) sivultapäin kuvattuna. 4

5 KUVA 3. Kuvassa on laitettu päällekkäin TIM entsyymin aminohappojärjestys (=sekvenssi) eri eliölajeista eli tehty sekvenssirinnastus, jossa jokainen kirjain vastaa yhtä aminohappoa. Entsyymin katalyyttiselle aktiivisuudelle tärkeät aminohapot on merkitty kuvaan tähdellä. Mustalla taustalla on merkitty aminohapot, jotka ovat samanlaiset kaikissa eliölajeissa ja ominaisuuksiltaan samankaltaiset aminohapot on laatikoitu. Sinisellä neliöllä on merkitty aminohapot, joiden muuttumisen toiseksi aminohapoksi tiedetäänaiheuttavan sairaudenihmisellä. 5

6 D. Miten substraatti voi olla kosketuksissa kaikkien TIM entsyymin katalyyttisten aminohappojen (merkitty tähdellä kuvassa 3) kanssa, kun vain kaksi on sekvenssissä lähellä toisiaan? E. Miksi katalyyttiset aminohapot (merkitty tähdellä) ja sekvenssien samankaltaisuus (tummennetut ja laatikoidut aminohapot) kuvaan 3 merkityillä sekundaarirakenne alueilla eivät ole muuttuneet evoluution aikana? Biokemian koulutusohjelman valintakoe

7 Osa 2 Tehtävät 2 9. Oikein/väärin väittämät. Merkitse rastilla, onko väittämä oikein O vai väärin V. Kaikissa oikein/väärin väittämissä oikea vastaus antaa +1 p, väärä vastaus 0,5 p, tyhjä vastaus 0 p. Maksimipisteet tästä osiosta on 8 p. 2. Solun muodon ja soluorganellien paikan solun sisällä määrää solun tukiranka. 3. TATA laatikko on geenin promoottoriin sitoutuva transkriptiotekijä. 4. On mahdollista, että yhdestä geenistä tuotetaan useita erilaisia lähetti RNA molekyylejä. O V [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] [ ] 5. Antiportti estää ionien kuljetuksen pitoisuusgradienttia vastaan. [ ] [ ] 6. Hydrolyysireaktiossa polymeeri hajoaa monomeereikseen ja [ ] [ ] vedeksi. 7. Hapettuessaan aine vastaanottaa elektroneja. [ ] [ ] 8. Termodynamiikan ensimmäinen pääsääntö eli energian häviämättömyyden laki ei päde solujen aineenvaihduntaan. 9. Katabolisissa hajottavissa reaktioissa ravintoaineita hapetetaan ja siten energiaa vapautuu. [ ] [ ] [ ] [ ] 7

8 Osa 3 Muut tehtävät. Vastaa vain varattuun tilaan; vastauslaatikon ulkopuolisia kuvia tai tekstiä ei hyväksytä vastaukseksi. Tämän osion vääristä vastauksista EI tule miinuspisteitä. Tehtävä 10. Selitä lyhyesti ( 5 p) A. Avustettu diffuusio B. Endosytoosin tehtävät ja mekanismit 8

9 Tehtävä 10. jatkuu C. Oheinen kuva esittää sytosolin (solunesteen) kalsiumkonsentraatiota [Ca 2+ ] ajan funktiona eräässä solussa. Tähdellä ( ) merkittynä ajankohtana solulle annetaan ärsyke, joka saa aikaan muutoksen solun kalsiumliikenteessä * sytosolin ja solun ulkoisen tilan/ solun sisäisten kalsium varastojen välillä. Solun ulkopuolella [Ca 2+ ] 2mM= nm; solun sisäisissä varastoissa [Ca 2+ ] > 100 µm = nm; sytosolissa lepotilassa huomattavasti alhaisempi kuin solun ulkopuolella tai solun sisäisissä varastoissa. nm = 10-9 mol/l Kerro yllä olevan kuvan perusteella, miten sytosolin kalsiumkonsentraatio muuttuu eri ajanhetkinä (merkitty kuvaan 0, ) sekä vaiheissa A ja B, ja minkälaiset proteiinit ja kuljetustapahtumat (solukalvon yli) osallistuvat kalsiumin kuljetukseen näissä vaiheissa. * 9

10 Tehtävä 11. Alla olevassa kuvassa on esitetty kaavamaisesti solukalvon läpäisevä kalvoproteiini. Proteiiniin kytkeytyneet sokeriryhmä ja fosfaatti on merkitty kuvaan. + ja merkit kuvaavat sähkövarauksen jakaantumista kalvon eri puolilla. (3p) A. Tiedetään, että valkoisten laatikoiden paikalla proteiinin polypeptidiketjussa esiintyvät polaariset aminohapot asparagiini (N) ja tyrosiini (Y) ja hydrofobiset aminohapot fenyylialaniini (F), isoleusiini (I). Merkitse kyseiset aminohapot todennäköisille paikoilleen kuvan laatikoihin. Merkitse lisäksi kuvaan sytosoli ja solun ulkoinen tila. B. Perustele A kohdan merkintäsi. 10

11 Tehtävä 12. Vastaa lyhyesti kysymyksiin (4 p): A. Miten DNA on pakattu eukaryoottisolujen tumaan? B. Miksi ja miten DNA:n pakkausastetta säädellään? 11

12 Tehtävä 13. Oheisessa kuvassa on yksinkertaistetusti esitetty merkittävä energia aineenvaihdunnan reaktiosarja. Vastaa seuraaviin kysymyksiin ( 3 p): A. Nimeä kyseinen reaktiosarja ja kerro missä solun osassa se tapahtuu? 12

13 Tehtävä 13. jatkuu B. Selitä s. 12 esitetyn energia aineenvaihdunnan reaktiosarjan toiminta pääpiirteissään. 13

14 Tehtävä 14. Selitä lyhyesti seuraavat aineenvaihduntaan liittyvät käsitteet ja niiden merkitys soluille. VASTAA VAIN KOLMEEN (3) KOHTAAN KOHDISTA A E. Huom. tehtävä jatkuu s. 15. (3 p) A. Glykolyysi B. Laktaattifermentaatio C. Calvinin kierto 14

15 Tehtävä 14. jatkuu. HUOM. VASTAA VAIN KOLMEEN (3) KOHTAAN KOHDISTA A E. D. Glukoneogeneesi E. Ureasykli 15

16 Tehtävä 15. Selitä lyhyesti miksi radioaktiivisesti leimattua metioniinia voidaan käyttää proteiinien tutkimiseen? (2 p) 16

17 Tehtävä 16. Vastaa kysymyksiin (3 p) A. Nimeä kuvan molekyyli ja sen osat laatikoihin. B. Kerro mikä on kuvan molekyylin keskeinen tehtävä solussa? 17

18 Tehtävä 17. Aktiinisäikeiden eli mikrofilamenttien muodostuminen ja hajoaminen solussa on tasapainoreaktio. Säikeiden kaikki aktiinimolekyylit ovat toisiinsa nähden samassa asennossa, jolloin säikeiden päät ovat erilaiset ( plus ja miinuspää). (3 p) A. Alla on kaaviokuva aktiinisäikeen muodostumisesta ja hajoamisesta. Merkitse kuvan laatikoihin aktiinisäikeen plus (+) ja miinus ( ) päät sekä merkitse mistä aktiinimuodosta on kyse merkkien selitysosaan. B. Kerro mitä tapahtuu kuvan vaiheissa 1. ja 2. 18

19 Tehtävä 17. jatkuu C. Mikä säätelee säikeisen aktiinin muodostumisen ja hajoamisen tasapainoreaktiota? 19

20 Tehtävä 18. Vastaa lyhyesti alla oleviin kysymyksiin. (3 p) A. Mikä on siirtäjä RNA:n tehtävä solussa? B. Mitä tapahtuu RNA:n silmukoinnissa ja miksi? 20