Biomolekyylit ja aineenvaihdunta I
|
|
- Asta Aho
- 8 vuotta sitten
- Katselukertoja:
Transkriptio
1 Biomolekyylit ja aineenvaihdunta I Luentorunko Jarmo Niemi
2 Biomolekyylit ja aineenvaihdunta I Luennot 6 op. (3 ov) Jarmo Niemi (jarmo.niemi@utu.fi) Biokemian ja elintarvikekemian laitos, Arcanum puh , Tavoitteet ja sisältö: Biomolekyylit ja aineenvaihdunta I -luentosarja perehdyttää opiskelijat keskeisten biomolekyylien, kuten hiilihydraattien, lipidien, proteiinien ja nukleiinihappojen rakenteisiin, toiminnallisiin ominaisuuksiin ja biokemialliseen merkitykseen, biologisten membraanien toimintaan ja signaalinvälitykseen. Kirjallisuus: Nelson ja Cox: Lehninger Principles of Biochemistry, 4. painos, kappaleet Suoritustavat: Luentoihin ja oppikirjaan perustuva tentti. Luentorunko Tämä moniste on luentorunko, ei oppikirja! Se on tarkoitettu luentojen seuraamisen ja kirjan lukemisen tueksi ja muistiinpanotarpeen vähentämiseksi, ei yksinomaiseksi oppimateriaaliksi. 1. Maa-planeetan elämästä yleensä elolliset organismit ovat elottomiin kohteisiin verrattuna erittäin monimutkaisia rakenteeltaan elolliset organismit käyttävät toimintaansa ympäristöstään saamaansa energiaa: auringonvaloa tai ravintoaineita elolliset organismit pystyvät tuottamaan kopioita itsestään eliöillä on mekanismeja tunnistaa ympäristönsä muutoksia ja reagoida niihin Kaikki eliöt ovat perustoimintaperiaatteiltaan samanlaisia toimivat osat ovat makromolekyylejä, jotka rakentuvat suhteellisen harvalukuisista palikoista, monomeerisistä alayksiköistä nukleiinihapot ovat kahdeksan eri rakenneosan, nukleotidin muodostamia ketjuja proteiinit ovat kahdenkymmenen erilaisen aminohapon muodostamia ketjuja 2
3 kaikki eliöt käyttävät samoja nukleotidejä ja aminohappoja eliöt eivät ole kemiallisessa tasapainossa ympäristönsä kanssa eliöissä olevat yhdisteet ovat dynaamisessa vakaassa tilassa; niitä tuotetaan ja hajotetaan yhtä paljon eliöt ottavat sekä ainetta, että energiaa ympäristöstään, ja käyttävät niitä oman järjestyksensä rakentamiseen ja ylläpitoon Termodynamiikan ensimmäinen pääsääntö: Termodynamiikan toinen pääsääntö: Energia ei häviä. Entropia (epäjärjestys) lisääntyy Eliöt noudattavat kaikkia fysiikan ja kemian lakeja. Eliön järjestyneisyys voidaan saavuttaa vain ympäristön epäjärjestyksen lisääntymisen kustannuksella Eliöt käyttävät hyväkseen ns. kytkettyjä reaktioita: energiaa vapauttavan (eksergonisen) reaktion avulla saadaan energiaa sitova (endergoninen) reaktio tapahtumaan Kytkentään käytetään korkeaenergisiä yhdisteitä, joista tavallisin on adenosiinitrifosfaatti, ATP Reaktioita katalysoivat soluissa entsyymit, joista muodostuu reaktioteitä Biologinen tiedonsiirto Eliön toiminnan pohjana on geneettinen informaatio, jonka täytyy kopioitua lähes virheettömästi uuteen eliösukupolveen ilmentyä suhteellisen virheettömästi eliön toiminnassa Kopioitumisen virheettömyys perustuu DNA:n kaksinauhaiseen, komplementaariseen rakenteeseen Kopioitumisessa tapahtuvat (harvat) virheet mahdollistavat evoluution Ilmentyminen perustuu lineaarisen nukleiinihappomolekyylin translaatioon, kääntämiseen, lineaariseksi proteiinimolekyyliksi Lineaarinen proteiinimolekyyli omaksuu kolmiulotteisen rakenteen, joka riippuu sen rakenneosien järjestyksestä, ja johon sen toiminta perustuu. 3
4 O COO - COO - COO - C C COO Solujen rakenne Eliön perusyksikkö on solu. (yksisoluiset/monisoluiset) Kaikkia soluja ympäröi solukalvo (plasma membrane) Solukalvon sisäpuolella on solulima, sytoplasma Sytoplasmassa on erilaisia partikkeleita, sekä nestefaasi, sytosoli, joka on olemukseltaan geelimäinen Kaikissa soluissa (pl. tumattomat) sytoplasmassa on ribosomeja, joissa proteiinisynteesi tapahtuu Solun perimä, genomi on DNA:ta sisältävässä rakenteessa Aitotumallisilla (eukaryooteilla) tätä rakennetta kutsutaan tumaksi (nucleus). Tuman erottaa solulimasta tumakalvo. Esitumallisilla (prokaryooteilla) käytetään nimitystä nukleoidi Solujen koko Eläin- ja kasvisolut µm, bakteerisolut 1-2 µm Pienimmät mykoplasmat 300 nm -> tilavuus litraa Solun kokoa rajoittaa ravintoaineiden ja hapen saanti Nitella-levän solu on useita senttimetrejä pitkä! Aitotumallinen, eukaryootti (eukaryote) Esitumallinen, prokaryootti (prokaryote) Tuma (nucleus) Nukleoidi (nucleoid) Mitokondrio (mitochondrion) Solukalvo (plasma membrane) C 2 C 2 Enz Solulima, sytoplasma (cytoplasm) Lysosomi (lysosome) Endoplasmakalvosto (endoplasmic reticulum, ER) Golgin laite (Golgi complex) What is true for E. coli is true for elephants, only more so. - Jacques Monod 4
5 Koska kaikki eliöt ovat perustoimintaperiaatteiltaan samanlaisia, voidaan niiden tutkimisessa käyttää sellaisia koeorganismeja, joiden kasvattaminen ja käsittely on mahdollisimman helppoa. bakteeri, Escherichia coli hiiva, yksinkertainen eukaryootti Saccharomyces cerevisiae yksisoluinen kasvi, levä Chlamydomonas Prokaryoottisolun evoluutio ja rakenne Prokaryootit jakautuvat eubakteereihin ( varsinaiset bakteerit ) arkkeihin (Archaea, arkkibakteerit) Kreikk. arche alkuperä, alku Arkit ovat luultavasti vanhimpia jäljellä olevia solullisia eliöitä. Nykyään tehokkaammat eubakteerit ovat syrjäyttäneet ne tavallisista olosuhteista, ja arkkeja esiintyy ääriolosuhteissa. Me eukaryootit olemme läheisempää sukua arkeille, kuin eubakteereille. Prokaryoottien elinympäristöjä Aerobinen Anaerobinen (ei happea) Eliöt saavat energiaa hapetus-pelkistysreaktioista, jotka voidaan tulkita elektronien siirroksi. Aerobiset organismit siirtävät elektroneja hapelle. Anaerobiset käyttävät elektronien vastaanottajina muita molekyylejä, kuten nitraattia, rikkiä, hiilidioksidia. Useille anaerobisille organismeille happi on myrkkyä. Prokaryoottien energian ja ravinnon hankinta Fototrofit saavat energiansa valosta Kemotrofit saavat energiansa hapettamalla ravintoaineita Autotrofit saavat tarvitsemansa hiilen hiilidioksidista eterotrofit saavat tarvitsemansa hiilen ravintoaineista Litotrofit saavat energiansa hapettamalla epäorgaanisia ravintoaineita Organotrofit saavat energiansa hapettamalla orgaanisia ravintoaineita Escherichia coli on parhaiten tutkittu prokaryootti E. coli on enimmäkseen harmiton ruoansulatuskanavan asukas. Solu on n. 2 x 1 µm. Solua ympäröi soluseinä, joka koostuu peptidoglykaaneista. E. colilla on kaksinkertainen solukalvo, jonka ulompi kerros on peptidoglykaanikerroksen ulkopuolella (Gram-negatiivinen bakteeri). 5
6 Solun ulkopinnassa on piluksia, joilla solu tarttuu pintoihin, ja yksi tai useampi flagella, jolla solu pystyy liikkumaan uimalla. E. coli-solun sisällä on n ribosomia n. tuhatta erilaista entsyymiä kutakin tuhansia molekyylejä pienimolekyylisiä orgaanisia yhdisteitä epäorgaanisia ioneja n µm:n mittainen renkaanmuotoinen DNA-molekyyli, kromosomi mahdollisesti pienempiä renkaanmuotoisia DNA-molekyylejä, plasmideja Eukaryoottien alkuperästä Eukaryootteja on ollut maapallolla n. 1,5 mrd. vuotta. Niiden esivanhempina pidetään anaerobisia arkkeja. Nykyeukaryoottien arvellaan syntyneen toisaalta anaerobisen arkin ja toisaalta aerobisen eubakteerin ja kasvien osalta vielä syanobakteerin symbioosina => ns endosymbionttiteoria. Aerobisesta bakteerista ajatellaan muodostuneen nykyeukaryoottien mitokondriot, ja syanobakteerista nykykasvien kloroplastit. Sekä mitokondriolla, että kloroplastilla on edelleen omaa DNA:ta, jota pidetään jäänteenä niiden elämästä erillisenä organismina. Eukaryoottisen solun rakenteesta ja toiminnasta Solukalvo sisältää kuljetus- ja reseptoriproteiineja Solukalvo ei läpäise useimpia molekyylejä, joten niille on tehtävä aukko. Aukot ovat erityisiä kalvon läpäiseviä proteiineja, jotka yleensä päästävät vain yhtä tai harvaa molekyyliä lävitseen. Kuljetusproteiini voi olla joko passiivinen kanava (molekyylit kulkevat konsentraatiogradientin suuntaan) tai aktiivinen pumppu (käyttää ulkoista energiaa) Reseptori on proteiini, joka välittää informaatiota solukalvon yli (ionikanava, entsyymi) Endosytoosi ja eksosytoosi kuljettavat materiaalia solukalvon läpi Endosytoosissa sisäänotettava materiaali päätyy solukalvosta kuroutuvan vesikkelin (endosomin) sisään. Endosomi kuljetetaan solun sisään, jolloin se voi sulautua jonkin toisen kalvorakkulan (esim. lysosomin) kanssa. 6
7 Fagosytoosiksi nimitetään endosytoosia, jossa pieniä partikkeleja otetaan solun sisään. Eksosytoosiksi puolestaan nimitetään sitä, kun solun sisältä tuleva kalvorakkula sulautuu solukalvon kanssa, vapauttaen sisältönsä solun ulkopuolelle. uomattava, että endosytoosissa materiaali ei kulje solukalvon läpi. Endoplasminen kalvosto (endoplasmic reticulum) on solun pinnalle ja ulkopuolelle tulevien proteiinien ja lipidien valmistuspaikka Suuren osan eukaryoottisolusta täyttää mutkikas kalvoista koostuva rakenne, jota kutsutaan endoplasmiseksi kalvostoksi. Karhea endoplasminen kalvosto (rough endoplasmic reticulum) sisältää suuren määrän ribosomeja, jotka valmistavat erittyviä proteiineja kalvoston sisäiseen tilaan. Sileä (smooth) endoplasminen kalvosto puolestaan on lipidien biosynteesipaikka (jossa muun muassa valmistetaan lisää solukalvoa) Golgin laite (the Golgi complex) prosessoi ja lajittelee proteiineja Endoplasmiseen kalvostoon liittyy Golgin laitteeksi kutsuttu rakennelma, joka koostuu litistyneistä onteloista. Käsiteltävät proteiinit tuodaan kalvorakkuloissa ja ne siirtyvät Golgin laitteen ontelosta toiseen samalla mekanismilla. Golgin laitteesta proteiineja sisältävät rakkulat ohjataan esim. lysosomeihin tai ulos solusta. Golgin laitteessa proteiineihin lisätään erilaisia kemiallisia ryhmiä, kuten hiilihydraatteja (glykosylaatio), sulfaattiryhmiä, lipidejä. ajotusreaktiot tapahtuvat lysosomeissa Lysosomeja on vain eläinsoluissa. sisältävät makromolekyylejä pilkkovia entsyymejä. solukalvo suojaa solua lysosomiin suljettujen hajottavien entsyymien vaikutukselta. kun makromolekyyli on hajotettu monomeereikseen lysosomissa, ne pääsevät solukalvon läpi. lysosomin p on solulimaa (n. 7) selvästi alhaisempi (n. 5) Kasvisolun vakuolin tehtävät hajottavien reaktioiden tapahtumispaikka (vrt. lysosomi) pigmenttien sijoituspaikka (kukkien väri) osmoottisen paineen avulla ylläpitää kasvisolun sisäistä painetta => pitää kasvia pystyssä 7
8 Peroksisomit ja glyoksisomit Jotkut hajotusreaktiot tuottavat vetyperoksidia 2 O 2, joka solussa olisi erittäin vahingollinen hapetin. Tällaiset reaktiot tapahtuvat peroksisomeissa, joissa on vetyperoksidia hapeksi ja vedeksi hajottavaa katalaasi-entsyymiä. Kasveissa on peroksisomeja, jotka sisältävät ns. glyoksylaattisyklin entsyymejä; niitä kutsutaan glyoksisomeiksi. Lysosomeja, peroksisomeja ja glyoksisomeja kutsutaan mikrobodeiksi. Tuma sisältää genomin Tumaa rajoittaa kaksinkertainen kalvo, joka on yhteydessä endoplasmiseen kalvostoon Tumakalvossa on tumahuokosia (nuclear pore) joissa on proteiineista koostuva monimutkainen rakenne, ja n. 90 nm halkaisijainen aukko Kun solu ei ole jakautumassa, tuman täyttää DNA:sta ja proteiineista koostuva kromatiini Tumajyvänen (nucleolus) on tuman alue, jossa syntetisoidaan ribosomaalista RNA:ta (rrna) Solun jakautumista (cytokinesis) edeltää tuman jakautuminen, mitoosi Ennen mitoosia solun DNA on kahdentunut. Mitoosin yhteydessä se pakkaantuu kromosomeiksi, joissa on kaksi kromatidia Sisarkromatidit erkanevat toisistaan tumasukkulan vetäminä, ja kulkeutuvat solun eri päihin Kromosomien lukumäärä ja muoto on lajityypillinen ominaisuus Useimmissa soluissa kutakin kromosomia on kaksi kappaletta (diploidi solu) Sukusoluissa kutakin kromosomia on vain yksi (haploidi solu) DNA (joka on negatiivisesti varautunut) kiertyy positiivisesti varattujen histoni-nimisten proteiinien ympärille n. 1:1 Edelleen histoni-dna-kompleksi organisoituu nukleosomeiksi ja kromatiinikuiduiksi Ihmissolussa on 2 metriä DNA:ta, mutta kromosomien yhteenlaskettu pituus on vain 200 µm Mitokondriot tuottavat suurimman osan aerobisen solun energiasta Mitokondriot ovat kaksinkertaisesta kalvosta muodostuvia organelleja Niiden muoto vaihtelee suuresti, mutta tyypillinen halkaisija on 1 µm Mitokondrion ulkokalvo on tasainen, mutta sisäkalvo muodostaa cristoiksi kutsuttuja poimuja, jotka lisäävät sen pinta-alaa Sisäkalvon sisäpuolella olevaa, runsaasti proteiineja ja aineenvaihdunnan välituotteita sisältävää ainesta kutsutaan matriksiksi 8
9 Mitokondriot hapettavat ravintoaineita ilman hapen avulla, tuottaen hiilidioksidia, vettä ja ATP:tä Kloroplastit muuttavat aurinkoenergiaa kemialliseksi energiaksi Kasvit sisältävät mitokondrioiden ohella kloroplasteja Kloroplastit talteenottavat auringon energiaa ja tuottavat ATP:tä solun energiaksi Pelkistyneitä hiiliyhdisteitä CO 2 :sta appea Kloroplastien (ja kasvien) vihreä väri tulee klorofyllistä, joka on tärkein fotosynteettinen pigmentti Fotosynteesi tapahtuu tylakoideiksi kutsutuissa kalvorakenteissa Solun tukiranka (cytoskeleton) tukee, järjestää ja liikuttaa Eukaryoottisolussa on useista erilaisista proteiinikuiduista koostuva sisäinen tukiverkosto Tukirankaan kuuluu kolmentyyppisiä kuituja Mikrotubulukset, 25 nm Välikokoiset säikeet (intermediate filaments), 10 nm Mikrofilamentit (actin filaments) 5-9 nm Kukin tukikuiduista koostuu samankaltaisista proteiinialayksiköistä, joista kasaantuu dynaamisesti tasapaksuja kuituja Mikrofilamentit kasaantuvat aktiini-nimisestä proteiinista (myös lihassäikeissä) Fodriini ja filamiini proteiinit sitovat mikrofilamentteja toisiinsa Myosiiniproteiini mahdollistaa kohteiden, esim. soluorganellien liikuttamisen mikrofilamentteja pitkin Mikrotubulukset koostuvat tubuliiniyksiköistä Dyneiini ja kinesiini mahdollistavat liikkeen mikrotubuluksia pitkin Välikokoiset säikeet Rakenteeltaan ja toiminnaltaan hyvin vaihteleva ryhmä, tehtävänä tukea solun rakenteita ja lisätä solun kestävyyttä ulkoisia voimia vastaan Esim. Keratiinit toimivat hiusten ja kynsien muodostumisessa Vimentiini muodostaa sytoplasmaan pysyviä säikeitä, jotka tukevat solun muotoa Sytoplasma on ruuhkainen, järjestäytynyt ja dynaaminen Monisoluiset organismit ja solujen erilaistuminen Monisoluisilla organismeilla solut ovat erilaistuneita 9
10 Kaikissa soluissa on kuitenkin sama genomi! Eri soluissa genomista ilmennetään eri geenejä Erilaistumiseen liittyy geneettinen ohjelma Solut ovat yhteydessä toisiinsa erilaisilla liitoksilla - tiukka liitos -desmosomi -aukkoliitos (gap junction) -plasmodesmit Virukset: solunsisäisiä loisia 3. Biomolekyyleistä yleensä Solu koostuu 99 %:sti alkuaineista C,, N ja O pienikokoisia, atomipainot 12, 1, 14, 16 eliöissä alkuaineiden osuus hyvin erilainen, kuin maankuoressa keskimäärin => nämä 4 ovat valikoituneet ominaisuuksiensa perusteella kykenevät muodostamaan stabiileja yhdisteitä, joissa atomien välillä kovalenttiset sidokset erityisesti kykenevät (varsinkin C) muodostamaan molekyyliketjuja kovalenttisen sidoksen energia kcal/mol keskimääräinen terminen energia 37 C:ssa 0.6 kcal/mol => kovalenttiset sidokset täysin stabiileja Stereoisomeria Kun atomiin (yleensä hiileen) on sitoutunut neljä erilaista ryhmää, muodostuu kiraalinen keskus; ryhmät voivat olla sitoutuneina kahdella eri tavalla, joita kutsutaan stereoisomeereiksi Stereoisomeerit käyttäytyvät yleensä eri tavalla biologisissa systeemeissä, ja biomolekyylit ovat tyypillisesti vain yhtä stereoisomeeriä Molekyylit, jotka ovat toistensa peilikuvia, ovat enantiomeereja Stereoisomeerit, jotka eivät ole peilikuvia, ovat diastereomeereja apetus-pelkistysreaktiot Solut saavat energiaa biomolekyylejä hapettamalla. Atomi hapettuu menettäessään elektroneja. Yleensä biologisessa hapettumisessa atomi menettää elektronien ohella siihen sitoutuneita vetyjä. 10
11 4. Vesi vanhin voitehista Vedellä on hyvin poikkeukselliset ominaisuudet, jotka enimmäkseen johtuvat vesimolekyylien välisistä vetysidoksista ja vesiatomin dipoliluonteesta Vetysidos syntyy, kun elektronegatiiviseen atomiin kovalenttisesti sitoutunut vety tulee lähelle toista elektronegatiivista atomia Tyypillisen vetysidoksen voimakkuus on n. 1/20 kovalenttisen sidoksen voimakkuudesta Vetysidoksella on voimakas suuntavaikutus: elektronegatiivisten atomien ja vetyatomien on oltava samalla suoralla, jotta sidos olisi voimakkaimmillaan Biologisissa makromolekyyleissä vetysidokset ovat hyvin tärkeitä, ja niitä muodostuu happi- ja typpiatomien välille, kun ko. välillä on jommankumman atomin kovalenttisesti sitoma vetyatomi Vetysidoksista muodostuvan verkoston ansiosta vedellä on nesteeksi epätavallisen paljon sisäistä rakennetta Vesimolekyylit vuorovaikuttavat liuenneiden aineiden kanssa Veteen liukenevat hyvin yhdisteet, joissa on polaarisia tai varattuja ryhmiä => pystyvät osallistumaan veden rakenteeseen. Tällaiset yhdisteet ovat hydrofiilisiä Suolat, kuten NaCl dissosioituvat vedessä ioneiksi. Vesimolekyylit ympäröivät (hydratoivat) ionit Ei-polaariset yhdisteet häiritsevät veden rakennetta => hydrofobisia Vesi pakottaa hydrofobiset aineet yhteen Ns. ei-kovalenttiset, heikot vuorovaikutukset molekyylien välillä Makromolekyyliä pitävät yhdessä vahvat kovalenttiset sidokset, mutta makromolekyylit liittyvät toisiinsa heikommilla nonkovalenttisilla vuorovaikutuksilla: ionisidokset vetysidokset van der Waalsin sidokset hydrofobiset vuorovaikutukset (vettähylkivien molekyylien yhteenliittyminen) 11
12 Nonkovalenttiset vuorovaikutukset pystyvät pitämään makromolekyylit yhdessä lämpöliikkeestä huolimatta, vain jos niitä on monta => makromolekyylien on oltava komplementaarisia Veden kolligatiiviset ominaisuudet Kun veteen (tai mihin tahansa yhdestä molekyylilajista koostuvaan nesteeseen) on liuenneena toista ainetta, tietyt fysikokemialliset ominaisuudet muuttuvat tavalla, joka riippuu yksinomaan liuenneiden hiukkasten (molekyylien, ionien ) lukumäärästä. Nämä ovat höyrynpaine kiehumispiste sulamispiste osmoottinen paine ja niitä kutsutaan kolligatiiviksi ominaisuuksiksi Kun kahta vesiliuosta erottaa kalvo, joka ei läpäise liuenneita aineita, mutta läpäisee vettä (kuten solukalvo), vettä siirtyy kalvon läpi, kunnes liuoksen osmolariteetti kalvon molemmilla puolilla on sama (liuokset isotoniset) vrt. hypertoninen ja hypotoninen liuos Veden ionisoituminen Puhtaassakin vedessä tapahtuu vähäisessä määrin autoprotolyysiä: 2 O + + O Vetyioni (protoni) esiintyy normaalisti hydroniumionina 3 O + ydronium- ja hydroksidi-ionilla on epätavallisen suuri liikkuvuus vedessä johtuen proton hopping -ilmiöstä Autoprotolyysireaktion tasapainovakio on Keq = [ + ][ O [ 2O] ] Koska veden konsentraatio on käytännössä vakio, voidaan yksinkertaistaa: K w = [ + ][O - ] = 1,0 * M 2 Puhtaassa vedessä [ + ] = [O - ] = 10 7 M Merkitään 12
13 p = -log[ + ] Puhtaan veden p = 7 p + po =14 eikon hapon (tai emäksen) vesiliuoksessa happo dissosioituu vain osittain, johon pätee tasapainoyhtälö: + K eq = [ ][A ]/[A] = K a pk a = -logk a Titrattaessa heikko happo vahvalla emäksellä havaitaan, että kun happo on puoliksi titrattu, p = pk a eikon hapon ja sitä vastaavan emäksen seos vastustaa p:n muutosta, ja sitä kutsutaan puskuriliuokseksi Jos halutaan laskea, mihin p:hon tietty puskuri puskuroi, tarvitaan enderson asselbalchin yhtälöä: p = pka + log [A ]/[A] 5. Aminohapot, peptidit ja proteiinit Aminohapot Proteiinit rakentuvat 20:sta α-aminohaposta 20 ns. proteiiniaminohappoa ovat universaaleja, kaikki maapallon eliöt käyttävät proteiineissaan niitä Näissä α-hiili (2-hiili) sitoo sekä karboksyyli- että aminoryhmää ei-ionisoituneessa muodossa: R C COO N 2 p7:ssä aminohappo esiintyy dipolaarisena ionina (zwitterion) R C COO - N
14 Glysiiniä lukuun ottamatta α-hiili on kiraalinen keskus. Proteiiniaminohapot ovat L-muotoa D ja L kuvaavat konfiguraatioita vertaamalla niitä D- ja L-glyseraldehydiin Aminohappojen funktion ratkaisee sivuketju R, jonka ominaisuuksien mukaan aminohapot myös ryhmitellään. Nonpolaariset, alifaattiset sivuketjut Glysiini, Gly (G) Glysiini on ainoa ei-kiraalinen aminohappo, jonka merkittävin ominaisuus on sen pieni koko. Sitä esiintyy proteiineissa mutkakohdissa ja ahtaissa paikoissa. Alaniini, Ala (A) Jossain mielessä ominaisuudeton aminohappo Valiini, Val (V) Leusiini, Leu (L) Isoleusiini, Ile (I) Ns. haaraketjuiset aminohapot ovat proteiineissa usein vedettömissä sisäosissa. 14
15 Metioniini, Met (M) Toinen rikkiä sisältävistä aminohapoista. Useimmissa tapauksissa proteiinin translaation aloittava aminohappo. Aromaattiset sivuketjut Fenyylialaniini, Phe (F) Ph=F Tryptofaani, Trp (W) isoin kirjain Tyrosiini, Tyr (Y) tyrosiini Aromaattiset aminohapot ovat hydrofobisia ja isoja, useimmiten proteiinien sisäosissa. Tyrosiinilla on myös fenolinen hydroksyyli, joka voi osallistua reaktioihin. Negatiivisesti varatut (happamat) sivuketjut Asparagiinihappo, Asp (D) niinkuin Carboksyylihappo C:stä seuraava, C Glutamiinihappo Glu (E) koska pitempi hiiliketju D:stä seuraava, appamat sivuketjut vaikuttavat proteiinin varaukseen, ja osallistuvat reaktioihin. Suomen kielellä käytetään usein suolan nimeä: aspartaatti ja glutamaatti. 15
16 Polaariset, varauksettomat sivuketjut Asparagiini, Asn (N) 2 N C Glutamiini, Gln (Q) N 2 O C 2 C 2 C C O O asparagiini??? Aspartaatin ja glutamaatin amidit. Ei varausta. Seriini, Ser (S) ydroksialaniini. Usein katalyysiin osallistuva aminohappo Treoniini, Thr (T) Kysteiini, Cys (C) merkaptoseriini. Tärkeä rikkisiltojen muodostajana proteiineissa. Proliini, Pro (P) Ainoa aminohapoista, joka ei ole aminohappo vaan iminohappo. Ei pysty proteiinissa toimimaan vetysidoksen donorina, joten rikkoo sekundäärirakenteita, erityisesti α-kierrettä. Positiivisesti varatut (emäksiset) sivuketjut Lysiini, Lys (K) L:stä seuraava 16
17 Arginiini, Arg (R) arginiini Arginiinissa oleva guanidiiniryhmä on voimakas emäs. istidiini, is () istidiini on heikko emäs, jonka pk on lähellä neutraalia, joten se pystyy proteiineissa toimimaan sekä happona, että emäksenä. Se myös usein sitoo metalli-ioneja proteiineissa. Aminohappojen optiset ominaisuudet Aromaattiset aminohapot absorboivat valoa, eniten tryptofaani Proteiini voidaan havaita (ja sen konsentraatio mitata) 280 nm aallonpituudella; kvantitatiivisen tuloksen saamiseksi täytyy tietää proteiinin aromaattisten aminohappojen lukumäärä Aminohappojen happo-emäsominaisuudet Molekyyliä, jossa on sekä happamia, että emäksisiä ryhmiä, sanotaan amfoteeriseksi tai amfolyytiksi. Titrattaessa neutraalisivuketjuista aminohappoa, esim. glysiiniä, havaitaan kaksi puskurointipistettä (=pk 1 ja pk 2 ) Niiden välissä on piste, jossa molekyylin nettovaraus =0, isoelektrinen piste. Aminohapossa sekä karboksyyli- että aminoryhmän pk-arvot ovat tavanomaista alhaisemmat johtuen ryhmien vaikutuksesta toisiinsa. Aminohapoilla, joiden sivuketjussa on titrautuva ryhmä, havaitaan kolme puskurointipistettä. Isoelektristä pistettä ei saada suoraan pk-arvojen keskiarvona. Peptidit ja proteiinit Peptidit ovat aminohappojen muodostamia ketjuja Kaksi aminohappoa voi liittyä yhteen toisen karboksyyli- ja toisen aminoryhmän muodostamalla peptidisidoksella, jolloin samalla eliminoituu vettä Peptidisidoksen muodostumisen tasapaino on voimakkaasti lähtöaineiden puolella, joten karboksyyliryhmä täytyy kemiallisesti aktivoida, jotta reaktio tapahtuisi 17
18 Koska peptidillä on edelleen amino- ja karboksyyliryhmä, voidaan aminohappoja liittää lisää rajoittamattomasti. Lyhyt peptidi on oligopeptidi, pitkä peptidi on polypeptidi, ja tarpeeksi pitkää polypeptidiä nimitetään myös proteiiniksi. Peptidin aminohappojärjestys ilmoitetaan alkaen aminopäästä, eli siitä aminohaposta, jolla on vapaa α-aminoryhmä. Toinen pää on vastaavasti karboksyylipää. Peptidien happo-emäsominaisuudet Peptidisidosten muodostuessa niihin osallistuvat amino- ja karboksyyliryhmät häviävät. Peptidissä ionisoituvia ryhmiä ovat vain amino- ja karboksipää sekä sivuketjujen ionisoituvat ryhmät Ympäristö saattaa muuttaa varsinkin polypeptideissä sivuketjujen pk-arvoja Peptidillekin on olemassa isoelektrinen piste, jota käytetään hyväksi puhdistuksessa (p:n ollessa pi:n yläpuolella peptidi on negatiivisesti varautunut, ja päinvastoin) Biologisesti aktiivisten peptidien ja polypeptidin koko vaihtelee suunnattomasti ( aminohappoa) Proteiini voi muodostua yhdestä tai useammasta polypeptidistä (oligomeerirakenne) Proteiineissa esiintyy myös muita ryhmiä, kuin aminohappoja -lipidejä -hiilihydraatteja -fosfaattiryhmiä -hemi (rautaporfyriini) -flaviininukleotidit -metalli-ionit Prosteettinen ryhmä vertaa koentsyymi Proteiinin rakenteen järjestäytymistasot Proteiinin rakennetta kuvataan neljällä eri tasolla Primäärirakenne on proteiinin aminohappojärjestys Sekundäärirakenne tarkoittaa eräitä erityisen stabiileja rakenteita (α-kierre ja β-levy) joista suurin osa useimmista proteiineista koostuu 18
19 Tertiäärirakenne tarkoittaa yhden polypeptidin koko kolmiulotteista rakennetta Kvaternäärirakenne tarkoittaa sitä, miten useasta polypeptidistä koostuva proteiini rakentuu osistaan Proteiinien puhdistus- ja tutkimusmenetelmät Tärkeimmät proteiinien puhdistusmenetelmät perustuvat kokoon varaukseen ja hydrofobisuuteen biologiseen aktiivisuuteen Kokoon perustuvat kalvosuodatusmenetelmät ja geelisuodatuskromatografia. Varaukseen ja hydrofobisuuteen perustuvat saostusmenetelmät (esim. ammoniumsulfaattisaostus) ja adsorptiokromatografia. Biologiseen aktiivisuuteen perustuvat erilaiset affiniteettikromatografiamenetelmät. Jotta proteiini voitaisiin puhdistaa, on oltava jokin keino mitata sen määrää -entsyymiaktiivisuus -sitoutuminen johonkin kohdemolekyyliin -antibodin (vasta-aineen) sitominen - Proteiinien puhdistus Proteiinit ryhmänä (ainakin liukoiset proteiinit) on suhteellisen helppo erottaa muista solun molekyyleistä, mutta varsinainen ongelma tulee siinä vaiheessa, kun on erotettava yksi proteiini muista. Puhdistusprosessi on johdonmukaista jakaa vaiheisiin: raakauutteen teko jossa solut hajotetaan, ei-liukoiset epäpuhtaudet poistetaan ja proteiiniliuos esikäsitellään puhdistusta varten pääpuhdistus jossa käytetään mahdollisimman harvoja, tehokkaita puhdistusmenetelmiä, jotta suurin osa epäpuhtauksista saadaan poistettua loppupuhdistus (polishing, kiillotus ) jossa preparaatin puhtaus nostetaan tarvittavalle tasolle Pääosa puhdistuksessa on nykyään erilaisilla kromatografisilla menetelmillä: ioninvaihtokromatografia (anionin- tai kationinvaihto): proteiinit tarttuvat vastakkaisen varauksen omaavaan kiintoaineeseen ja saadaan irtoamaan siitä suolakonsentraatiota nostamalla. Eri p:ssa eri proteiinit irtoavat luonteenomaisessa suolakonsentraatiossa. Ioninvaihtokromatografia 19
20 edellyttää alhaista suolapitoisuutta: näyte voi olla laimea, koska se konsentroituu ioninvaihdossa hydrofobinen interaktiokromatografia (IC): proteiinit tarttuvat hydrofobisilla osillaan (esim. aktiivisen keskuksen tasku ) kiintoaineeseen kiinnitettyihin hydrofobisiin ryhmiin korkeassa suolapitoisuudessa, ja irtoavat suolapitoisuutta laskettaessa affiniteettikromatografia perustuu proteiinin voimakkaaseen affiniteettiin ligandinsa kanssa. Esim. substraattianalogi tai muu spesifisesti proteiiniin sitoutuva molekyyli on liitetty kiinteään kantajaan; haluttu proteiini tarttuu siihen kiinni. Irti se saadaan lisäämällä ligandia liukoisessa muodossa tai esim. reversiibelisti denaturoivaa kemikaalia lisäämällä tavallisin viimeinen puhdistusvaihe on proteiinit koon mukaan erotteleva geelisuodatus eli geeliekskluusiokromatografia Proteiinien analysointi Tavallisin proteiinien analyysimenetelmä on elektroforeesi. Siinä proteiinit eroavat sähkökentässä kulkemalla eri nopeuksilla (pi:nsä yläpuolella proteiinit ovat negatiivisesti varattuja ja kulkevat kohti positiivista napaa ) Denaturoimalla proteiinit natriumdodekyylisulfaatilla (SDS) saadaan lähes kaikki proteiinit kulkeutumaan molekyylipainonsa mukaisella nopeudella, jolloin niiden molekyylipaino saadaan selville. Useammasta polypeptidistä koostuvat proteiinit hajoavat alayksiköikseen Isoelektrisessä fokusoinnissa käytetään erikoispuskuria (amfolyyttiseos), joka muodostaa p-gradientin. Kukin proteiini liikkuu, kunnes on pi:tään vastaavassa p:ssa (varaus, ja liikkuvuus sähkökentässä =0) Kaksiulotteisessa elektroforeesissa suoritetaan ensin isoelektrinen fokusointi, ja sitten SDS-geelielektroforeesi. Näin saadaan selville proteiinin pi ja molekyylipaino. Polypeptidin aminohappojärjestys ja sen selvittäminen Proteiinin aminohappojärjestys määrää proteiinin kolmiulotteisen rakenteen ja toiminnan Monien perinnöllisten sairauksien osalta geneettinen vika on voitu paikantaa yhden aminohapon vaihtumiseen yhdessä elimistön proteiinissa Sirppisoluanemia oli ensimmäinen perinnöllinen sairaus, jonka osoitettiin johtuvan aminohappomuutoksesta (hemoglobiinin β-ketjussa Glu-6 vaihtunut valiiniksi) 20
21 Eri lajeilla samat proteiinit eroavat toisistaan aminohappojärjestykseltään; aminohappojärjestysten perusteella voidaan laatia sukupuu Peptidin aminohappojärjestys voidaan määrittää ns. Edman-hajotuksella (Edman degradation), jossa peptidin aminopäästä saadaan joka syklillä yksi aminohappo irtoamaan fenyylitiohydantoini(pt-)-johdannaisena PT-aminohapot tunnistetaan nestekromatografialla (PLC) ajotukseen ja tunnistukseen käytetään nykyään automaattilaitteita, joiden herkkyys riittää polyakryyliamidigeeliltä eristettyjen bändien sekvenointiin (muutama µg) Laitteella pystytään määrittämään N 2 -päästä max. 50 aminohappoa Suurempien proteiinien aminohappojärjestys on määritettävä palasina. Disulfidisidokset katkaistaan pelkistämällä tai asetyloimalla Polypeptidi voidaan pilkkoa esim. spesifisten proteaasien tai kemikaalien, esimerkiksi syanogeenibromidin, avulla. Käytettäessä useampaa eri pilkkomistapaa saadaan koko sekvenssi koottua päällekkäisyyksien avulla Aminohapposekvenssi voidaan myös saada selville sekvensoimalla vastaava geeni (nykyään tavallisin!) massaspektrometrialla (pääasiassa proteiinitäplien tunnistukseen) Aminohapposekvenssi antaa runsaasti tietoa proteiinin rakenteesta ja toiminnasta. Tieto saadaan vertailulla rakenteeltaan ja funktioltaan tunnettujen proteiinien kanssa. Sekvenssiltään samankaltaiset proteiinit muodostavat proteiiniperheitä Pieniä peptidejä ja proteiineja voidaan valmistaa synteettisesti Ns. Merrifieldin synteesissä peptidi rakennetaan polystyreenihelmen pinnalle aminohappo kerrallaan käyttäen aktivoituja ja suojattuja aminohappoja. Syklit perustuvat siihen, että peptidisidoksen muodostuminen, ja suojaryhmien poisto tapahtuvat eri olosuhteissa Lopuksi peptidi irrotetaan hartsista hydrolyyttisesti ja puhdistetaan kromatografisesti Peptidisynteesiinkin on automaattisia laitteita saatavissa; lisäksi peptidisynteesiä voi tilata palveluna Pieniä biologisesti aktiivisia peptidejä ja niiden variantteja voidaan suoraan syntetisoida tutkimusta varten 21
22 6. Proteiinien kolmiulotteinen rakenne Puhdistetut proteiinit voidaan saada kiteytymään. Tämä osoittaa, että kaikki samaa proteiinia olevat molekyylit ovat kolmiulotteiselta rakenteeltaan samanlaisia. Molekyylin atomien kolmiulotteista sijoittumista toistensa suhteen nimitetään konformaatioksi. Proteiinin stabiili konformaatio (natiivi konformaatio) on se, jolla on pienin vapaa energia G Purkautuneen (denaturoituneen) ja natiivin konformaation vapaan energian ero on suhteellisen pieni, vain kj/mol vrt. kovalenttinen sidos kj/mol, ei-kovalenttinen sidos 4-30 kj/mol Natiivin konformaation määräävät lukuisat ei-kovalenttiset vuorovaikutukset ydrofobiset aminohapot muodostavat proteiinin sisuksen, joka ei ole kontaktissa veteen Proteiinin sisällä muodostuu mahdollisimman paljon vetysidoksia Peptidisidos on tasomainen Peptidisidoksessa C-N sidoksella on osittainen kaksoissidosluonne. Tämän seurauksena kiertyminen sidoksen ympäri on estynyt, ja sidos on tasomainen Peptidiketju voi kiertyä ainoastaan α-hiilen muodostamien C-N ja C-C sidosten ympäri Kiertokulmaa C α -N sidoksen ympäri merkitään φ (fii). Kiertokulmaa C α -C sidoksen ympäri merkitään ψ (psii) Proteiinin pääketjun konformaatio on periaatteessa täysin tunnettu, jos kaikkien aminohappojen φ ja ψ -kulmien arvot tunnetaan Peptidiketjun ja sivuryhmien steeristen esteiden vuoksi kaikki φ ja ψ -kulmien yhdistelmät eivät ole mahdollisia. Kuvaajaa, jossa on esitetty kunkin aminohappotähteen φ-kulma x-akselilla, ja ψ-kulma y-akselilla kutsutaan Ramachandran in kuvaajaksi. Kullakin sekundäärirakenteella on oma paikkansa Ramachandranin kuvaajassa; lisäksi kuvaaja toimii proteiinirakenteen selvittämisessä laaduntarkkailuna. 22
23 Oheisessa kuvaajassa on erään todellisen proteiinin (lysotsyymin) Ramachandran in kuvaaja. Sinisellä merkityt alueet ovat ns. sallittuja alueita joilla esiintyvillä φ ja ψ - kulmien arvoilla useimmat aminohapot mahtuvat esiintymään. Rasteilla on merkitty muut aminohapot, neliöillä glysiinit. Proteiinin sekundäärirakenteet Sekundäärirakenteet ovat säännöllisiä ja yleisiä rakenteita proteiineissa. Tärkeimmät ovat α-kierre ja β-levy Sekundäärirakenteita stabiloivat peptidisidosten väliset vetysidokset. α-kierre (α-helix) α-kierre syntyy, kun peptidiketju kiertyy spiraaliksi siten, että kunkin aminohapon N muodostaa vetysidoksen neljän aminohapon päässä olevan C=O ryhmän kanssa kierteen nousu on 5,4 Å (0,54 nm), 3,6 aminohappotähdettä α-kierteeseen osallistuvien aminohappojen φ-kulma on -60 ja ψ-kulma α-kierre on teoriassa mahdollinen sekä oikea- että vasenkätisenä, mutta vain oikeakätistä esiintyy luonnossa Proliini ei sovi α-kierteeseen, eikä myöskään pysty muodostamaan stabilointiin tarvittavaa vetysidosta Myös glysiini on harvinainen α-kierteessä taipuisuutensa takia 23
24 Negatiivisesti varatut aminohapot kierteen aminopäässä, ja positiivisesti varatut kierteen karboksipäässä stabiloivat kierrettä β-levy (β-sheet) β-levyssä vierekkäiset, suhteellisen suorat polypeptidiketjut sitoutuvat toisiinsa vetysidoksin. β-levy voi olla samansuuntainen (parallel) tai vastakkaissuuntainen (antiparallel) Lähekkäin oleviin β-levyihin mahtuvat parhaiten pienisivuketjuiset aminohapot (Gly ja Ala) β-käännös (β-turn) Vastakkaissuuntaissa β-levyssä nauhojen välissä on usein β-käännös Ketju kääntyy 180 neljän aminohapon matkalla, joista 2 keskimmäistä eivät osallistu vetysidoksiin Gly ja Pro ovat tavallisia β-käännöksissä Proliinin harvinainen cis-konformaatio esiintyy β-käännöksissä Sekundäärirakenteilla on luonteenomaiset kiertokulmat ja aminohappokoostumus 24
25 Proteiinien tertiääri- ja kvaternäärirakenteet Kuitumaiset ja globulaariset proteiinit Kuitumaiset proteiinit ovat rakenteellisia komponentteja Kuitumaiset proteiinit ovat liukenemattomia sekä kokonsa, että hydrofobisuutensa takia α-keratiini (hiukset, villa, kynnet, sarvikuonon sarvi ) rakentuu kahdesta toistensa ympärille kiertyvästä α-kierteestä (coiled coil rakenne) Tällaisista yksiköistä koostuu protofilamentteja ja edelleen protofibrillejä Kohdassa, jossa α-kierteet ovat kosketuksissa, on hydrofobisia aminohappoja (Ala, Val, Leu ) Keratiinin alayksikköjen välillä on disulfidisidoksia Kollageenissa on poikkeuksellinen kolmen aminohappoketjun muodostama kierteinen rakenne collagen triple helix α-kierrettä loivempaa kierrettä kutsutaan α-ketjuksi Kollageeni koostuu suurimmaksi osaksi aminohapoista Gly, Ala, Pro ja ypro (hydroksiproliini). Glysiinit ovat kolmoiskierteen sisäpuolella Kollageeni on poikkipinta-alaa kohden yhtä lujaa, kuin teräs. Kollageenissa ketjujen välille tehdään kovalenttisia ristisidoksia 25
26 Nisäkkäillä on n. 30 erityyppistä kollageenia Perinnölliset häiriöt kollageenin rakenteessa liittyvät eräisiin sidekudossairauksiin. Fibroiini koostuu tiiviisti pakkautuneista antiparalleelisista β-levykerroksista Silkkiperhoset ja hämähäkit tuottavat tätä venymätöntä ja äärimmäisen lujaa kuitua. Globulaariset (pallomaiset) proteiinit Globulaarisessa proteiinissa pitkä polypeptidiketju laskostuu kompaktiksi rakenteeksi Myoglobiini - ensimmäinen kolmiulotteiselta rakenteeltaan tunnettu proteiini Myoglobiini on lihaksen proteiini, jonka biologinen tehtävä on ilmeisesti toimia hapen puskurivarastona. Myoglobiini oli ensimmäinen proteiini, jonka kolmiulotteinen rakenne selvitettiin röntgenkristallografialla. Molekyylipaino 16700, 153 aminohappotähdettä Prosteettisena ryhmänä hemi, rauta-porfyriinikompleksi Kaskelotin myoglobiini kiteytyy helposti ja sitä oli (valaanpyynnin ollessa vielä sallittua) runsaasti saatavissa. Myoglobiini on hyvin kompakti proteiini; 45 X 35 X 25 Å. 26
27 Rakenne on n. 75%:sesti α-heliksiä. eliksejä on proteiinissa 8. Kolme helikseistä loppuu proliiniin (joka ei voi osallistua α-heliksiä ylläpitäviin peptidiketjun sisäisiin vetysidoksiin). Proteiinin sisäosa koostuu lähes kokonaan ei-polaarisista aminohappopäätteistä, ja siellä on hyvin vähän tyhjää tilaa. Ainoat polaariset aminohapot molekyylin sisäosissa ovat 2 sitoutumiskeskukseen kuuluvaa histidiiniä. emi on sitoutuneena hydrofobiseen taskuun Pelkkä hemi vesiliuoksessa ei sido happea, koska happi hapettaa sen raudan ferromuotoon reaktiossa, johon liittyy kahden hemin ja happimolekyylin muodostama hemi-happi-hemi -sandwich-kompleksi. emin sitoutuminen myoglobiiniin estää tällaisen hapettumisen. Proteiinin kolmiulotteisen rakenteen määrittäminen Vaikka aminohapposekvenssi määrää kolmiulotteisen rakenteen, emme pysty sitä laskemaan (vielä? ns. folding problem ) Kokeellisesti kolmiulotteinen rakenne määritetään röntgendiffraktiolla tai NMR:llä ( ydinmagneettinen resonanssi ) Röntgendiffraktiossa proteiini täytyy saada kiteytymään, mikä on usein aikaavievää, eikä kaikille proteiineille onnistu lainkaan Proteiinikiteessä on runsaasti vettä, joten rakenne ei paljonkaan poikkea rakenteesta vapaassa nesteessä. 27
28 Kiteeseen kohdistetaan yksitaajuinen röntgen- tai synkrotronisäteily, aallonpituudeltaan Å (samaa suuruusluokkaa, kuin atomien välinen etäisyys molekyylissä) Röntgensäteily siroaa kiteestä ja muodostaa diffraktiokuvion Ns. Fourier-analyysillä saadaan diffraktiokuviosta laskettua kolmiulotteinen ns. elektronitiheyskartta, johon mallinnusohjelmalla sovitetaan proteiinin rakennemalli Yksi diffraktiokuvio ei riitä, vaan ns. vaiheongelman ratkaiseminen edellyttää, että saadaan myös aikaan johdannainen, jossa proteiinikiteessä on spesifisessä kohdassa proteiinia raskasmetalliatomi tai atomeja Pienten proteiinien tai proteiinidomeenien rakenne voidaan selvittää myös NMR-tekniikalla NMR tuottaa tietoa spinin omaavien atomien ( 1, 13 C) sijainnista toistensa suhteen. 2-ulotteinen NMR tuottaa tietoa atomien keskinäisistä etäisyyksistä, joiden perusteella voidaan ratkaista 3-ulotteinen rakenne NMR-tekniikka tuottaa yleensä joukon lähisukuisia rakenteita, joiden voi sanoa olevan yhtä hyviä likiarvoja todellisesta rakenteesta NMR-rakenne on aito liuosrakenne. Kun samojen proteiinien rakenteita on selvitetty röntgendiffraktiolla ja NMR:llä, on havaittu niiden vastaavan hyvin toisiaan. Jos aminohapposekvenssiltään samankaltaisen proteiinin kolmiulotteinen rakenne tunnetaan, voidaan myös proteiinimallituksella (protein modelling) tehdä suhteellisen luotettavia johtopäätöksiä Muita pienten proteiinien tertiäärirakenteita 28
29 Sytokromi C on mitokondrion hengitysketjun osa, mp , 100 ah emi prostettisena ryhmänä, kuten myoglobiinissa α-kierrettä vain 39 % Lysotsyymi on bakteerien soluseinää hajottava entsyymi, jota on runsaasti mm. kananmunissa ja kyynelnesteessä α-kierrettä 40 %, β-levyä 12 % Ribonukleaasi on haiman erittämä ruuansulatusentsyymi, joka hajottaa RNA:ta α-kierrettä 26 %, β-levyä 35 % Pienissä proteiineissa on usein kovalenttisia sidoksia vakauttamassa rakennetta (cyt C:ssä hemi kovalenttisesti sitoutunut); erittyvissä proteiineissa rikkisiltoja Proteiineissa usein toistuvat rakenteet Proteiini on helpompi hahmottaa, jos sitä ajatellaan sekundäärirakenneelementteinä ja niitä yhdistävinä jaksoina 29
30 (RdmC-proteiinin topologiakaavio) Supersekundäärirakenteet, motiivit (motifs), foldit (folds) ovat usein toistuvia sekundäärirakenteiden yhdistelmiä airpin-β (RdmC:n β-nauhat β1 ja β2) β-α-β -silmukka (RdmC:n β5, αc ja β6) Monet isommat polypeptidit muodostavat useampia globulaarisia alayksikköjä, joita sanotaan domeeneiksi (domains) Usein domeeni säilyttää kolmiulotteisen rakenteensa silloinkin, kun se esim. proteolyyttisesti katkaistaan irralleen muusta proteiinista. Usein monidomeenisessa proteiinissa kukin biologinen funktio on yhden domeenin toteuttama. Proteiinissa voi olla esimerkiksi substraatin tunnistava domeeni ja katalyyttinen domeeni. Motiivien yhdistelminä saadaan suurempia kokonaisuuksia. Esim. βαβ motiiveista voi rakentua TIM-tynnyri. Proteiinien kolmiulotteisten rakenteiden luokittelu Proteiinirakenteiden luokittelu perustuu sekundäärirakenteisiin, ja niiden muodostamiin motiiveihin SCOP (Structural Classification of Proteins) tietokanta: neljä pääluokkaa, all α, all β α/β ja α + β 30
31 Proteiinit, joilla on merkittävää sekvenssin samankaltaisuutta, muodostavat proteiiniperheen. Proteiiniperheen jäsenet ovat evolutionaalisesti yhteistä alkuperää. Globulaaristen proteiinien kvaternäärirakenteet Proteiinin koostumisella useista alayksiköistä saadaan etua -kullekin alayksikölle voi olla oma geeninsä, joita säädellään tilanteen mukaan, esimerkki: sikiöaikainen hemoglobiini Varhaisella sikiöllä α-alayksikön tilalla on ζ (zeta) ja β-alayksikön tilalla ensin ε, sitten γ joka vasta syntymän jälkeen korvautuu β:lla -alayksiköt voivat liittyä yhteen (assosioitua) ja irrota (dissosioitua) tilanteen mukaan -assosiaatiossa voidaan eliminoida huonot alayksiköt; virheiden korjaus Protomeeri monialayksikköisen proteiinin yksittäinen osa Oligomeeri muutamista protomeereistä koostuva proteiini Multimeeri lukuisista, jopa sadoista protomeereistä koostuva proteiini emoglobiini koostuu neljästä (2 α, 2 β) myoglobiinin kaltaisesta happea sitovasta alayksiköstä. Samanlaisista alayksiköistä koostuvalla proteiinilla voi olla joko kiertosymmetria (rotational symmetry) tai kierresymmetria (helical symmetry) Kiertosymmetria voi olla syklistä tai dihedraalista emoglobiinin kaksi αβ-paria ovat toistensa suhteen kiertosymmetrisessa C 2 asetelmassa Virusten kuorissa löytyy monimutkaisempia rakennelmia, esim ikosahedraalinen (20-tahokas) Polypeptidiketjun kokoa rajoittaa geenin koko, ja proteiinisynteesikoneiston virhefrekvenssi (n. 1/ ah). Yleensä yli daltonin proteiini koostuu useista alayksiköistä Proteiinien denaturaatio ja laskostuminen (folding) Koska proteiinien rakennetta stabiloivat ei-kovalenttiset sidokset, olosuhteet ja kemikaalit, jotka häiritsevät niitä, johtavat proteiinin rakenteen hajoamiseen, denaturaatioon (Denaturoituessa polypeptidiketju siis pysyy ehjänä) 31
32 Lämpötilan nosto yleensä johtaa proteiinin denaturaatioon. Denaturaatio voi tapahtua äkillisesti, kun ylitetään kynnyslämpötila, mikä osoittaa, että kyseessä on ko-operatiivinen prosessi Denaturaation aiheuttavat myös p:n muutokset, orgaaniset liuottimet (heikentävät hydrofobisia vuorovaikutuksia) tietyt suolat ja yhdisteet (joita kutsutaan kaotrooppisiksi), detergentit (hydrofobiset vuorovaikutukset) Denaturaation seurauksena proteiini menettää biologisen aktiivisuutensa Joidenkin proteiinien (varsinkin puhtaiden) denaturaatio on reversiibeli Renaturaatio osoittaa aminohapposekvenssin määräävän kolmiulotteisen rakenteen Proteiini, esim ribonukleaasi voidaan denaturoida konsentroidulla urealiuoksella, johon on lisätty merkaptoetanolia pelkistämään rikkisillat Kun urea ja merkaptoetanoli poistetaan hitaasti, proteiini palautuu alkuperäiseen, entsymaattisesti aktiiviseen muotoonsa Myös alkuperäiset rikkisillat muodostuvat (Jos proteiinin rikkisiltojen annetaan muodostua poistamatta ureaa, ne muodostuvat satunnaisesti, ja urean poistosta huolimatta ei aktiivista konformaatiota enää löydy) Sama koe on onnistuneesti tehty myös kemiallisesti syntetisoidulla ribonukleaasilla. Polypeptidit laskostuvat vaiheittain Pelkästään todennäköisyyksiä ajatellen proteiinin oikean kolmiulotteisen rakenteen löytyminen on mahdotonta! (Lewinthalin paradoksi) Koska se kuitenkin tapahtuu (muutamassa sekunnissa), pelkkä todennäköisyyksien arviointi on ilmeisesti virheellistä Tietokonesimulaatioiden mukaan muodostuvat ensin sekundäärirakenteet. Niiden muodostuminen on ko-operatiivista (yhden sidoksen muodostuminen edistää seuraavan muodostumista) Välimuotona on arveltu esiintyvän osittain laskostuneen, mutta vielä epästabiilin rakenteen, josta on käytetty nimitystä sula möykky (molten globule) Jotkut mutaatiot saattavat aiheuttaa pikemminkin vian proteiinin laskostumisprosessissa, kuin lopullisessa rakenteessa. Proteiini jää ikään kuin roikkumaan virheelliseen rakenteeseen. 32
33 Todennäköisesti evoluutiossa valintapaine kohdistuu paitsi oikeaan loppurakenteeseen (energiaminimi), myös nopeaan laskostumiseen, eli että proteiini löytää lopullisen konformaationsa nopeasti! Joitain proteiineja täytyy auttaa laskostumisessa Monien proteiinien oikeaa ja nopeaa laskostumista auttavat soluissa kaperoneiksi (molecular chaperones) kutsutut proteiinit Kaperonit ovat oikeastaan proteiinien laskostumista katalysoivia entsyymejä. sp70 ryhmän proteiinit (eat Shock Protein dalt) sitoutuvat laskostumattomien proteiinien hydrofobisiin alueisiin estäen niiden virheellisen aggregoitumisen sp70 proteiinit edistävät proteiinien oikeaa laskostumista kuluttaen samalla ATP:tä Chaperoniinit (GroEL/GroES) puolestaan muodostavat monimutkaisen koneiston, jonka sisään puutteellisesti laskostunut proteiini sitoutuu hierottavaksi 7. Proteiinien toiminta Ligandi Kun proteiini sitoo reversiibelisti, yleensä ei-kovalenttisilla vuorovaikutuksilla, toisen molekyylin, jälkimmäistä kutsutaan ligandiksi Ligandi sitoutuu proteiinissa spesifiseen sitoutumiskohtaan, joka on ligandille komplementaarinen, niin että mahdollisimman paljon vuorovaikutuksia voi muodostua Proteiinien suuri spesifisyys ligandien sitomisessa perustuu juuri sitomiskohdan komplementaarisuuteen Proteiinin kolmiulotteinen rakenne voi muuttua ligandin sitoutumisen yhteydessä ( induced fit ) Esimerkki ligandin sitoutumisesta: happea sitovat proteiinit appi voi sitoutua hemiin Pelkkä hemi vesiliuoksessa ei sido happea, koska happi hapettaa sen raudan ferromuotoon reaktiossa, johon liittyy kahden hemin ja happimolekyylin muodostama hemi-happi-hemi -sandwich-kompleksi. emin sitoutuminen myoglobiiniin estää tällaisen hapettumisen. 33
34 Malliyhdiste picket fence iron porphyrin, jossa sandwich-kompleksin muodostuminen on steerisesti estetty, sitoo happea yhtä hyvin, kuin myoglobiini. Myoglobiinin rakenne mahdollistaa hiilimonoksidin hylkimisen iilimonoksidi CO sitoutuisi eristetyyn hemiin kertaa voimakkaammin, kuin happi. Koska elimistössä esiintyy endogeenista CO:ta pieniä määriä (sitä syntyy mm. hemin kataboliassa), se myrkyttäisi hemin kokonaan. Myoglobiinin rakenteeseen kuuluva proksimaalinen histidiini E7 pakottaa sekä hapen, että hiilimonoksidin sitoutumaan vinoon asentoon, jolloin CO sitoutuu vain 200 kertaa voimakkaammin, kuin happi. Tämä riittää estämään myoglobiinin saturoitumisen endogeenisella CO:lla, mutta ulkopuolinen CO pystyy silti myrkyttämään proteiinin. emoglobiinin alayksiköt ovat myoglobiinin kaltaisia emoglobiinin yksittäiset alayksiköt ovat käytännöllisesti katsoen samanlaiset kolmiulotteiselta rakenteeltaan toistensa ja myoglobiinin kanssa. Yllättäen näillä kolmella samanrakenteisella polypeptidiketjulla on vain 24 konservoitunutta aminohappoa 141:stä. Globin fold on nimitys tälle hyvin konservoituneelle kolmiulotteiselle rakenteelle. Tunnetaan yli 60 globin fold-rakenteista proteiinia; näissä vain 9 aminohappoa on hyvin konservoituneita. Molekyylin sisällä nonpolaariset aminohapot ovat vaihtuneet toisiin nonpolaarisiin aminohappoihin. Molekyylin pinnalla olevat polaariset aminohapot vaihtelevat sangen vapaasti toisiin polaarisiin aminohappoihin. emoglobiinin rakenne muuttuu hapen sitomisen yhteydessä Oksihemoglobiinin konformaatiota nimitetään R-konformaatioksi ja deoksihemoglobiinia T-konformaatioksi. Kun happi sitoutuu, hemin rauta siirtyy n. 0.4 Å lähemmäs porfyriinitasoa. Rauta vetää mukanaan siihen koordinoituneen histidiinin ja F-heliksin, johon se kuuluu. Tästä seuraa konformaationmuutos, joka johtaa toisen αβalayksikköpareista kiertymiseen toisen parin suhteen 15 astetta ja siirtymiseen 0.8 Å Merkittävimmät muutokset tapahtuvat α1β2 ja α2β1 -kontaktipinnassa. emoglobiini on allosteerinen proteiini Allosteerisessa proteiinissa ligandin sitoutuminen vaikuttaa toisen samassa proteiinissa olevan sitoutumiskohdan ominaisuuksiin. 34
35 Allosteerisen proteiinin kolmiulotteinen rakenne muuttuu ligandin sitoutumisen johdosta apen sitoutuminen hemoglobiiniin on ko-operatiivista. emoglobiinin happiaffiniteetti riippuu p:sta emoglobiini sitoo CO 2 :ta, ja CO 2 :n sitominen alentaa affiniteettia hapelle. Orgaaniset fosfaatit, kuten 2,3-bisfosfoglyseraatti, säätelevät hemoglobiinin happiaffiniteettia Ko-operatiivista tilanmuutosta selitetään joko sekventiaalisella mallilla tai MWC-mallilla (Monod, Wyman, Changeux); jälkimmäinen malli ilmeisesti kuvaa todellisuutta paremmin, ja siinä proteiinin kaikki alayksiköt vaihtavat tilaa samanaikaisesti. Ko-operatiivisuus ja ill in kerroin Merkitään Y:llä sitä osuutta hemoglobiinin kokonaismäärästä, joka on hapella saturoitunutta (0 Y 1). Jos hapen sitoutumisen reaktioyhtälöksi oletetaan: b(o 2 ) n b + no 2 log (Y/(1-Y)) = n log po 2 + n log P 50 Jos piirretään kuvaaja, jonka X-akseli on log (po 2 ) ja Y-akseli log (Y/(1-Y)) saadaan suora, jonka kulmakerroin = ko-operatiivisesti sitoutuvien molekyylien lukumäärä. Myoglobiinille tämä ill in kerroin on 1; hemoglobiinille 2.8. emoglobiinin hapen sitoutumisen ko-operatiivisuus tekee siitä tehokkaan kuljettajan; keuhkoissa hemoglobiini saturoituu lähes kokonaan, kun taas lihasten kapillaareissa siitä irtoaa lähes kaikki happi. Bohrin ilmiö emoglobiini kuljettaa hapen lisäksi hiilidioksidia ja vetyioneja p:n lasku alentaa hemoglobiinin happiaffiniteettia (Bohrin ilmiö). iilidioksidipitoisissa periferaalisissa kapillaareissa vallitseva alempi p johtaa hapen tehokkaampaan irtoamiseen hemoglobiinista. Myös hiilidioksidi (p:sta riippumatta) alentaa happiaffiniteettia. Vastavuoroisesti korkea happipitoisuus keuhkoissa edistää vetyionien ja hiilidioksidin dissosioitumista hemoglobiinista Bisfosfoglyseraatti määrää hemoglobiinin hapensitomiskyvyn Punasoluissa on bisfosfoglyseraattia (BPG) molaarisesti suunnilleen yhtä paljon, kuin hemoglobiinia. BPG nostaa hemoglobiinin P 50 :n 1 mmg:sta 26 mmg:hen 35
Biomolekyylit I. Luentorunko
Biomolekyylit I Luentorunko Jarmo Niemi 2003-2008 1 Biomolekyylit I Luennot 4 op. 2003-2008 Jarmo Niemi (jarmo.niemi@utu.fi) Biokemian ja elintarvikekemian laitos, Arcanum puh. 333 6877, 040 0789362 http://users.utu.fi/~jarnie/biomolekyylit1.doc
LisätiedotPROTEIINIEN MUOKKAUS JA KULJETUS
PROTEIINIEN MUOKKAUS JA KULJETUS 1.1 Endoplasmakalvosto Endoplasmakalvosto on organelli joka sijaitsee tumakalvossa kiinni. Se on topologisesti siis yhtä tumakotelon kanssa. Se koostuu kahdesta osasta:
Lisätiedot2.1 Solun rakenne - Lisämateriaalit
2.1 Solun rakenne - Lisämateriaalit Tiivistelmä Esitumaisiset eli alkeistumalliset solut ovat pieniä (n.1-10µm), niissä on vähän soluelimiä, eikä tumaa (esim. arkeonit, bakteerit) Tumalliset eli aitotumalliset
LisätiedotBioteknologian tutkinto-ohjelma Valintakoe Tehtävä 3 Pisteet / 30
Tampereen yliopisto Bioteknologian tutkinto-ohjelma Valintakoe 21.5.2015 Henkilötunnus - Sukunimi Etunimet Tehtävä 3 Pisteet / 30 3. a) Alla on lyhyt jakso dsdna:ta, joka koodaa muutaman aminohappotähteen
LisätiedotENTSYYMIKATA- LYYSIN PERUSTEET (dos. Tuomas Haltia)
ENTSYYMIKATA- LYYSIN PERUSTEET (dos. Tuomas Haltia) Elämän edellytykset: Solun täytyy pystyä (a) replikoitumaan (B) katalysoimaan tarvitsemiaan reaktioita tehokkaasti ja selektiivisesti eli sillä on oltava
LisätiedotVastaa lyhyesti selkeällä käsialalla. Vain vastausruudun sisällä olevat tekstit, kuvat jne huomioidaan
1 1) Tunnista molekyylit (1 piste) ja täytä seuraava taulukko (2 pistettä) a) b) c) d) a) Syklinen AMP (camp) (0.25) b) Beta-karoteeni (0.25 p) c) Sakkaroosi (0.25 p) d) -D-Glukopyranoosi (0.25 p) 2 Taulukko.
LisätiedotPerinnöllisyystieteen perusteita III Perinnöllisyystieteen perusteita
Perinnöllisyystieteen perusteita III Perinnöllisyystieteen perusteita 10. Valkuaisaineiden valmistaminen solussa 1. Avainsanat 2. Perinnöllinen tieto on dna:n emäsjärjestyksessä 3. Proteiinit koostuvat
LisätiedotPeptidi ---- F ----- K ----- V ----- R ----- H ----- A ---- A. Siirtäjä-RNA:n (trna:n) (3 ) AAG UUC CAC GCA GUG CGU (5 ) antikodonit
Helsingin yliopisto/tampereen yliopisto Henkilötunnus - Biokemian/bioteknologian valintakoe Sukunimi 24.5.2006 Etunimet Tehtävä 3 Pisteet / 20 Osa 1: Haluat selvittää -- F -- K -- V -- R -- H -- A peptidiä
LisätiedotHEIKOT VUOROVAIKUTUKSET MOLEKYYLIEN VÄLISET SIDOKSET
HEIKOT VUOROVAIKUTUKSET MOLEKYYLIEN VÄLISET SIDOKSET Tunnin sisältö 2. Heikot vuorovaikutukset Millaisia erilaisia? Missä esiintyvät? Biologinen/lääketieteellinen merkitys Heikot sidokset Dipoli-dipolisidos
LisätiedotVASTAUS 1: Yhdistä oikein
KPL3 VASTAUS 1: Yhdistä oikein a) haploidi - V) ihmisen sukusolu b) diploidi - IV) ihmisen somaattinen solu c) polyploidi - VI) 5n d) iturata - III) sukusolujen muodostama solulinja sukupolvesta toiseen
LisätiedotBiokemian perusteet 26.9.2012: Hemoglobiini, Entsyymikatalyysi
Biokemian perusteet 26.9.2012: Hemoglobiini, Entsyymikatalyysi Dos. Tuomas Haltia Sirppisoluanemia, Hb-mutaatio Glu-6 Val Hemoglobiini allosteerinen hapen kuljettajaproteiini (ei ole entsyymi!) Allosteerinen
LisätiedotHenkilötunnus - Biokemian/bioteknologian valintakoe. Sukunimi Etunimet Tehtävä 1 Pisteet / 20
elsingin yliopisto/tampereen yliopisto enkilötunnus - Biokemian/bioteknologian valintakoe Sukunimi 24. 5. 2004 Etunimet Tehtävä 1 Pisteet / 20 Solujen kalvorakenteet rajaavat solut niiden ulkoisesta ympäristöstä
LisätiedotBiomolekyylit 2. Nukleotidit, aminohapot ja proteiinit
Biomolekyylit 2 Nukleotidit, aminohapot ja proteiinit Nukleotidit Ihmisen perimä, eli DNA (deoksiribonukleiinihappo) muodostuu pitkästä nukleotidiketjusta. Lisäksi nukleotidit toimivat mm. proteiinisynteesissä
LisätiedotDNA:n informaation kulku, koostumus
DNA:n informaation kulku, koostumus KOOSTUMUS Elävien bio-organismien koostumus. Vety, hiili, happi ja typpi muodostavat yli 99% orgaanisten molekyylien rakenneosista. Biomolekyylit voidaan pääosin jakaa
LisätiedotELEC-C2210 Molekyyli- ja solubiologia
ELEC-C2210 Molekyyli- ja solubiologia Entsyymikatalyysi Vuento & Heino ss. 66-75 ECB: Luku 3, s. 90-93 & luku 4, s. 144- Dos. Tuomas Haltia, Biotieteiden laitos, biokemia ja biotekniikka Miten entsyymit
Lisätiedot6 GEENIT OHJAAVAT SOLUN TOIMINTAA nukleiinihapot DNA ja RNA Geenin rakenne Geneettinen informaatio Proteiinisynteesi
6 GEENIT OHJAAVAT SOLUN TOIMINTAA nukleiinihapot DNA ja RNA Geenin rakenne Geneettinen informaatio Proteiinisynteesi GENEETTINEN INFORMAATIO Geeneihin pakattu informaatio ohjaa solun toimintaa ja siirtyy
LisätiedotBiomolekyylit ja biomeerit
Biomolekyylit ja biomeerit Polymeerit ovat hyvin suurikokoisia, pitkäketjuisia molekyylejä, jotka muodostuvat monomeereista joko polyadditio- tai polykondensaatioreaktiolla. Polymeerit Synteettiset polymeerit
LisätiedotBiopolymeerit. Biopolymeerit ovat kasveissa ja eläimissä esiintyviä polymeerejä.
Biopolymeerit Biopolymeerit ovat kasveissa ja eläimissä esiintyviä polymeerejä. Tärkeimpiä biopolymeerejä ovat hiilihydraatit, proteiinit ja nukleiinihapot. 1 Hiilihydraatit Hiilihydraatit jaetaan mono
LisätiedotPeptidisynteesi. SPPS:n Periaate
Tapio Nevalainen Lääkeainesynteesit II 2011 eptidisynteesi i eptidisynteesi Suoritetaan yleensä kiinteän faasin pinnalla; solid phase peptide synthesis (SS) Suuret peptidiainemäärät valmistetaan liuosfaasissa.
LisätiedotDNA, RNA ja proteiinirakenteen ennustaminen
S-114.500 Solubiosysteemien perusteet Harjoitustyö Syksy 2003 DNA, RNA ja proteiinirakenteen ennustaminen Ilpo Tertsonen, 58152p Jaakko Niemi, 55114s Sisällysluettelo 1. Alkusanat... 3 2. Johdanto... 4
LisätiedotKEMIA HYVÄN VASTAUKSEN PIIRTEET
BILÄÄKETIETEEN enkilötunnus: - KULUTUSJELMA Sukunimi: 20.5.2015 Etunimet: Nimikirjoitus: KEMIA Kuulustelu klo 9.00-13.00 YVÄN VASTAUKSEN PIIRTEET Tehtävämonisteen tehtäviin vastataan erilliselle vastausmonisteelle.
LisätiedotSolun perusrakenne I Solun perusrakenne. BI2 I Solun perusrakenne 3. Solujen kemiallinen rakenne
Solun perusrakenne I Solun perusrakenne 3. Solujen kemiallinen rakenne 1. Avainsanat 2. Solut koostuvat molekyyleistä 3. Hiilihydraatit 4. Lipidit eli rasva-aineet 5. Valkuaisaineet eli proteiinit rakentuvat
LisätiedotPerinnöllisyystieteen perusteita III Perinnöllisyystieteen perusteita. BI2 III Perinnöllisyystieteen perusteita 9. Solut lisääntyvät jakautumalla
Perinnöllisyystieteen perusteita III Perinnöllisyystieteen perusteita 9. Solut lisääntyvät jakautumalla 1. Avainsanat 2. Solut lisääntyvät jakautumalla 3. Dna eli deoksiribonukleiinihappo sisältää perimän
LisätiedotELÄMÄN MÄÄRITTELEMINEN. LUENTO 1 Kyösti Ryynänen Seutuviikko 2014, Jämsä MITÄ ELÄMÄ ON? EI-ELÄVÄ LUONTO ELÄVÄ LUONTO PAUL DAVIES 26.3.
LUENTO 1 Kyösti Ryynänen Seutuviikko 2014, Jämsä MITEN ELÄMÄÄ VOIDAAN MÄÄRITELLÄ? MAA-ELÄMÄN RAKENNUSSARJAN SISÄLTÖ 1 ELÄMÄN MÄÄRITTELEMINEN ASTROBIOLOGIA TARVITSEE JA EDELLYTTÄÄ KOSMOLOGISTA JA UNIVERSAALIA
LisätiedotKertausta 1.kurssista. KEMIAN MIKROMAAILMA, KE2 Atomin rakenne ja jaksollinen järjestelmä. Hiilen isotoopit
KEMIAN MIKROMAAILMA, KE2 Atomin rakenne ja jaksollinen järjestelmä Kertausta 1.kurssista Hiilen isotoopit 1 Isotoopeilla oli ytimessä sama määrä protoneja, mutta eri määrä neutroneja. Ne käyttäytyvät kemiallisissa
LisätiedotTuma - nucleus. Tumahuokonen nuclear pore samanlaisia kasveilla ja eläimillä. Tuman rakenne. Solubiologian luennot 2003, kasvitiede
Tuma - nucleus Solubiologian luennot 2003, kasvitiede Tuman rakenne kaksoiskalvo, joiden välissä perinukleaarinen tila huokoset (nuclear pores) ulkokalvo yhteydessä ER:ään sisäkalvossa kiinni 10 nm filamentteja
LisätiedotKEMIA. Kemia on tiede joka tutkii aineen koostumuksia, ominaisuuksia ja muuttumista.
KEMIA Kemia on tiede joka tutkii aineen koostumuksia, ominaisuuksia ja muuttumista. Kemian työturvallisuudesta -Kemian tunneilla tutustutaan aineiden ominaisuuksiin Jotkin aineet syttyvät palamaan reagoidessaan
LisätiedotBioteknologian perustyökaluja
Bioteknologian perustyökaluja DNAn ja RNAn eristäminen helppoa. Puhdistaminen työlästä (DNA pestään lukuisilla liuottimilla). Myös lähetti-rnat voidaan eristää ja muuntaa virusten käänteiskopioijaentsyymin
LisätiedotSolun perusrakenne I Solun perusrakenne. BI2 I Solun perusrakenne 2. Solun perusrakenne
Solun perusrakenne I Solun perusrakenne 2. Solun perusrakenne 1. Avainsanat 2. Kaikille soluille yhteiset piirteet 3. Kasvisolun rakenne 4. Eläinsolun rakenne 5. Sienisolun rakenne 6. Bakteerisolun rakenne
LisätiedotKaikenlaisia sidoksia yhdisteissä: ioni-, kovalenttiset ja metallisidokset Fysiikan ja kemian perusteet ja pedagogiikka
Kaikenlaisia sidoksia yhdisteissä: ioni-, kovalenttiset ja metallisidokset Fysiikan ja kemian perusteet ja pedagogiikka Kari Sormunen Kevät 2012 Kertausta IONIEN MUODOSTUMISESTA Jos atomi luovuttaa tai
LisätiedotMolekyyli- ja solubiologia ELEC-2210 Proteiinit
Molekyyli- ja solubiologia ELEC-2210 Proteiinit Vuento & Heino: Biokemian ja solubiologian perusteet, ss. 51-66 Alberts et al. Essential Cell Biology, 4. p, luku 4 Dos. Tuomas Haltia, HY, Biotieteiden
Lisätiedotvi) Oheinen käyrä kuvaa reaktiosysteemin energian muutosta reaktion (1) etenemisen funktiona.
3 Tehtävä 1. (8 p) Seuraavissa valintatehtävissä on esitetty väittämiä, jotka ovat joko oikein tai väärin. Merkitse paikkansapitävät väittämät rastilla ruutuun. Kukin kohta voi sisältää yhden tai useamman
LisätiedotLuennon 5 oppimistavoitteet. Soluseinän biosynteesi. Puu-19.210 Puun rakenne ja kemia. Solun organelleja. Elävä kasvisolu
Luennon 5 oppimistavoitteet Soluseinän biosynteesi Puu-19.210 Puun rakenne ja kemia saat listata puuaineksen muodostumisen vaiheet. Ymmärrät, kuinka soluseinän tapahtuu. saat lyhyesti kuvata soluseinän
LisätiedotKemiallinen reaktio
Kemiallinen reaktio REAKTIOT JA ENERGIA, KE3 Johdantoa: Syömme elääksemme, emme elä syödäksemme! sanonta on totta. Kun elimistömme hyödyntää ravintoaineita metaboliassa eli aineenvaihduntareaktioissa,
LisätiedotMa > GENERAL PRINCIPLES OF CELL SIGNALING
Ma 5.12. -> GENERAL PRINCIPLES OF CELL SIGNALING Cell-Surface Receptors Relay Extracellular Signals via Intracellular Signaling Pathways Some Intracellular Signaling Proteins Act as Molecular Switches
Lisätiedot1. Malmista metalliksi
1. Malmista metalliksi Metallit esiintyvät maaperässä yhdisteinä, mineraaleina Malmiksi sanotaan kiviainesta, joka sisältää jotakin hyödyllistä metallia niin paljon, että sen erottaminen on taloudellisesti
LisätiedotSukunimi 26. 05. 2005 Etunimet Tehtävä 3 Pisteet / 20
Helsingin yliopisto/tampereen yliopisto Henkilötunnus - Biokemian/bioteknologian valintakoe Sukunimi 26. 05. 2005 Etunimet Tehtävä 3 Pisteet / 20 3: Osa 1 Tumallisten solujen genomin toiminnassa sekä geenien
LisätiedotHelsingin yliopisto/tampereen yliopisto Henkilötunnus - Molekyylibiotieteet/Bioteknologia Etunimet valintakoe Tehtävä 3 Pisteet / 30
Helsingin yliopisto/tampereen yliopisto Henkilötunnus - hakukohde Sukunimi Molekyylibiotieteet/Bioteknologia Etunimet valintakoe 20.5.2013 Tehtävä 3 Pisteet / 30 3. Osa I: Stereokemia a) Piirrä kaikki
LisätiedotNimi sosiaaliturvatunnus. Vastaa lyhyesti, selkeällä käsialalla. Vain vastausruudun sisällä olevat tekstit, kuvat jne huomioidaan
1. a) Seoksen komponentit voidaan erotella toisistaan kromatografisilla menetelmillä. Mihin kromatografiset menetelmät perustuvat? (2p) Menetelmät perustuvat seoksen osasten erilaiseen sitoutumiseen paikallaan
LisätiedotRibosomit 1. Ribosomit 2. Ribosomit 3
Ribosomit 1 Palade & Siekevitz eristivät jaottelusentrifugaatiolla ns. mikrosomeja radioakt. aminohapot kertyivät mikrosomeihin, jotka peräisin rer:ää sisältävistä soluista proteiinisynteesi soluliman
LisätiedotSolun kemiallinen peruskoostumus eläinsolu. Solun kemia. Solun kemiallinen peruskoostumus bakteerisolu. Vesi 1
Solun kemiallinen peruskoostumus eläinsolu Solun kemia paino-% Vesi 75-90 proteiinit 10-20 Lipidit 2 Hiilihydraatit 1 RNA/DNA 0,7/0,4 Epäorg. 1,5 Solun kemiallinen peruskoostumus bakteerisolu Vesi 1 paino-%
LisätiedotEPIONEN Kemia 2015. EPIONEN Kemia 2015
EPIONEN Kemia 2015 1 Epione Valmennus 2014. Ensimmäinen painos www.epione.fi ISBN 978-952-5723-40-3 Painopaikka: Kopijyvä Oy, Kuopio Tämän teoksen painamiseen käytetty paperi on saanut Pohjoismaisen ympäristömerkin.
LisätiedotSytosoli eli solulima. Sytosoli. Solunsisäiset rakenteet, kalvostot ja proteiinien lajittelu (Chapter 12 Alberts et al.)
Solunsisäiset rakenteet, kalvostot ja proteiinien lajittelu (Chapter 12 Alberts et al.) Figure 12-1 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Sytosoli eli solulima Sytosoli määritellään operatiivisesti
LisätiedotSolu - perusteet. Enni Kaltiainen
Solu - perusteet Enni Kaltiainen Solu -perusteet 1. Solusta yleisesti 2. Soluelimet Kalvorakenteet Kalvottomat elimet 3. DNA:n rakenne 4. Solunjakautuminen ja solusykli Synteesi Mitoosi http://www.google.fi/imgres?q=elimet&hl=fi&gbv=2&biw=1280&bih=827&tbm=isch&tbnid=zb_-6_m_rqbtym:&imgrefurl=http://www.hila
LisätiedotEliömaailma. BI1 Elämä ja evoluutio Leena Kangas-Järviluoma
Eliömaailma BI1 Elämä ja evoluutio Leena Kangas-Järviluoma Aitotumalliset l. eukaryootit Esitumalliset l. prokaryootit kasvit arkit alkueliöt sienet bakteerit eläimet Eliökunnan sukupuu Tumattomat eliöt
LisätiedotEsim. ihminen koostuu 3,72 x solusta
Esim. ihminen koostuu 3,72 x 10 13 solusta Erilaisia soluja Veren punasoluja Tohvelieläin koostuu vain yhdestä solusta Siittiösolu on ihmisen pienimpiä soluja Pajun juurisolukko Bakteereja Malarialoisioita
LisätiedotKemia 3 op. Kirjallisuus: MaoL:n taulukot: kemian sivut. Kurssin sisältö
Kemia 3 op Kirjallisuus: MaoL:n taulukot: kemian sivut Kurssin sisältö 1. Peruskäsitteet ja atomin rakenne 2. Jaksollinen järjestelmä,oktettisääntö 3. Yhdisteiden nimeäminen 4. Sidostyypit 5. Kemiallinen
LisätiedotLaskuharjoitus 2 vastauksia ja selityksiä
Laskuharjoitus vastauksia ja selityksiä Selitykset ovat usein jonkin verran laajempia kuin vastaukseen edellytetyt, jotta asia selviäisi niillekin, jotka eivät sitä aluksi olleet keksineet. Tehtävä : Proteiinien
LisätiedotKovalenttinen sidos ja molekyyliyhdisteiden ominaisuuksia
Kovalenttinen sidos ja molekyyliyhdisteiden ominaisuuksia 16. helmikuuta 2014/S.. Mikä on kovalenttinen sidos? Kun atomit jakavat ulkoelektronejaan, syntyy kovalenttinen sidos. Kovalenttinen sidos on siis
LisätiedotKEMIAN MIKROMAAILMA, KE2 VESI
VESI KEMIAN MIKROMAAILMA, KE2 Johdantoa: Vesi on elämälle välttämätöntä. Se on hyvä liuotin, energian ja aineiden siirtäjä, lämmönsäätelijä ja se muodostaa vetysidoksia, jotka tekevät siitä poikkeuksellisen
LisätiedotErilaisia soluja. Siittiösolu on ihmisen pienimpiä soluja. Tohvelieläin koostuu vain yhdestä solusta. Veren punasoluja
Erilaisia soluja Veren punasoluja Tohvelieläin koostuu vain yhdestä solusta Siittiösolu on ihmisen pienimpiä soluja Pajun juurisolukko Bakteereja Malarialoisioita ihmisen puhasoluissa Hermosolu Valomikroskooppi
LisätiedotMääritelmä, metallisidos, metallihila:
ALKUAINEET KEMIAA KAIK- KIALLA, KE1 Metalleilla on tyypillisesti 1-3 valenssielektronia. Yksittäisten metalliatomien sitoutuessa toisiinsa jokaisen atomin valenssielektronit tulevat yhteiseen käyttöön
LisätiedotIonisidos ja ionihila:
YHDISTEET KEMIAA KAIK- KIALLA, KE1 Ionisidos ja ionihila: Ionisidos syntyy kun metalli (pienempi elek.neg.) luovuttaa ulkoelektronin tai elektroneja epämetallille (elektronegatiivisempi). Ionisidos on
Lisätiedot8. Alkoholit, fenolit ja eetterit
8. Alkoholit, fenolit ja eetterit SM -08 Alkoholit ovat orgaanisia yhdisteitä, joissa on yksi tai useampia -ryhmiä. Fenoleissa -ryhmä on kiinnittynyt aromaattiseen renkaaseen. Alkoholit voivat olla primäärisiä,
LisätiedotSolun Kalvot. Kalvot muodostuvat spontaanisti. Biologiset kalvot koostuvat tuhansista erilaisista molekyyleistä
Solun Kalvot (ja Mallikalvot) Biologiset kalvot koostuvat tuhansista erilaisista molekyyleistä Biokemian ja Farmakologian erusteet 2012 Kalvot muodostuvat spontaanisti Veden rakenne => ydrofobinen vuorovaikutus
LisätiedotNimi sosiaaliturvatunnus. Vastaa lyhyesti, selkeällä käsialalla. Vain vastausruudun sisällä olevat tekstit, kuvat jne huomioidaan
1. Valitse listasta kunkin yhdisteen yleiskielessä käytettävä ei-systemaattinen nimi. (pisteet yht. 5p) a) C-vitamiini b) glukoosi c) etikkahappo d) salisyylihappo e) beta-karoteeni a. b. c. d. e. ksylitoli
LisätiedotSukunimi: Etunimi: Henkilötunnus:
K1. Onko väittämä oikein vai väärin. Oikeasta väittämästä saa 0,5 pistettä. Vastaamatta jättämisestä tai väärästä vastauksesta ei vähennetä pisteitä. (yhteensä 10 p) Oikein Väärin 1. Kaikki metallit johtavat
LisätiedotProteiinien muuntuminen energiaksi ihmiselimistössä
Proteiinien muuntuminen energiaksi ihmiselimistössä Helsingin yliopisto Matemaattis-luonnontieteellinen tiedekunta Kemian laitos Kemian opettajankoulutusyksikkö Kandidaatintutkielma Tekijä: Klaus Sippel
LisätiedotTarkastele kuvaa, muistele matematiikan oppejasi, täytä tekstin aukot ja vastaa kysymyksiin.
1. Pääryhmien ominaispiirteitä Tarkastele kuvaa, muistele matematiikan oppejasi, täytä tekstin aukot ja vastaa kysymyksiin. Merkitse aukkoihin mittakaavan tuttujen yksiköiden lyhenteet yksiköitä ovat metri,
LisätiedotREAKTIOT JA TASAPAINO, KE5 KERTAUSTA
KERTAUSTA REAKTIOT JA TASAPAINO, KE5 Aineiden ominaisuudet voidaan selittää niiden rakenteen avulla. Aineen rakenteen ja ominaisuuksien väliset riippuvuudet selittyvät kemiallisten sidosten avulla. Vahvat
LisätiedotNON-CODING RNA (ncrna)
NON-CODING RNA (ncrna) 1. Yleistä NcRNA eli non-coding RNA tarkoittaa kaikkia proteiinia koodaamattomia rnamolekyylejä. Näistä yleisimmin tunnetut ovat ribosomaalinen RNA (rrna) sekä siirtäjä-rna (trna),
LisätiedotSolun toiminta. II Solun toiminta. BI2 II Solun toiminta 7. Fotosynteesi tuottaa ravintoa eliökunnalle
Solun toiminta II Solun toiminta 7. Fotosynteesi tuottaa ravintoa eliökunnalle 1. Avainsanat 2. Fotosynteesi eli yhteyttäminen 3. Viherhiukkanen eli kloroplasti 4. Fotosynteesin reaktiot 5. Mitä kasvit
LisätiedotSolubiologian ja biokemian perusteet (4 op) 140174) Solun rakenne. Campbell & Reed: Biology, 9th ed., Chapter 6, A Tour of the Cell
Solubiologian ja biokemian perusteet (4 op) 140174) Solun rakenne Campbell & Reed: Biology, 9th ed., Chapter 6, A Tour of the Cell Riitta Julkunen-Tiitto Biologian laitos Luonnonainetutkimuksen laboratorio
LisätiedotPROTEIINIEN RAKENTAMINEN
PROTEIINIEN RAKENTAMINEN TAUSTAA Proteiinit ovat äärimmäisen tärkeitä kaikille elämänmuodoille. Kaikki solut tarvitsevat prote- iineja toimiakseen kunnolla. Osa proteiineista toimii entsyymeinä eli nopeuttaa
LisätiedotEntsyymit ja niiden tuotanto. Niklas von Weymarn, VTT Erikoistutkija ja tiiminvetäjä
Entsyymit ja niiden tuotanto Niklas von Weymarn, VTT Erikoistutkija ja tiiminvetäjä Mitä ovat entsyymit? Entsyymit ovat proteiineja (eli valkuaisaineita), jotka vauhdittavat (katalysoivat) kemiallisia
LisätiedotJonne Seppälä. Lectio praecursoria
Jonne Seppälä Lectio praecursoria 22.5.2015 Structural Studies on Filamin Domain Interactions Rakennetutkimuksia filamiini-proteiinin domeenivuorovaikutuksilla Mitä solu- ja molekyylibioginen tutkimus
LisätiedotCHEM-A1200 Kemiallinen rakenne ja sitoutuminen
CHEM-A1200 Kemiallinen rakenne ja sitoutuminen Hapot, Emäkset ja pk a Opettava tutkija Pekka M Joensuu Jokaisella hapolla on: Arvo, joka kertoo meille kuinka hapan kyseinen protoni on. Helpottaa valitsemaan
LisätiedotRibosomit 1. Ribosomit 4. Ribosomit 2. Ribosomit 3. Proteiinisynteesin periaate 1
Ribosomit 1 Ribosomit 4 Palade & Siekevitz eristivät jaottelusentrifugaatiolla ns. mikrosomeja radioakt. aminohapot kertyivät mikrosomeihin, jotka peräisin rer:ää sisältävistä soluista proteiinisynteesi
LisätiedotLämpö- eli termokemiaa
Lämpö- eli termokemiaa Endoterminen reaktio sitoo ympäristöstä lämpöenergiaa. Eksoterminen reaktio vapauttaa lämpöenergiaa ympäristöön. Entalpia H kuvaa systeemin sisäenergiaa vakiopaineessa. Entalpiamuutos
LisätiedotThe Plant Cell / ER, diktyosomi ja vakuoli
The Plant Cell / ER, diktyosomi ja vakuoli RNAn synteesi ja prosessointi RNAn tehtävät: informaation siirto DNA:lta ribosomeille, ribosomien rakenneosana ja aminohappojen siirrossa sytoplasmasta ribosomeille.
LisätiedotAnatomia ja fysiologia 1 Peruselintoiminnat
Anatomia ja fysiologia 1 Peruselintoiminnat Solu Laura Partanen Yleistä Elimistö koostuu soluista ja soluväliaineesta Makroskooppinen mikroskooppinen Mm. liikkumiskyky, reagointi ärsykkeisiin, aineenvaihdunta
LisätiedotMUUTOKSET ELEKTRONI- RAKENTEESSA
MUUTOKSET ELEKTRONI- RAKENTEESSA KEMIAA KAIK- KIALLA, KE1 Ulkoelektronit ja oktettisääntö Alkuaineen korkeimmalla energiatasolla olevia elektroneja sanotaan ulkoelektroneiksi eli valenssielektroneiksi.
LisätiedotAvaruus- eli stereoisomeria
Avaruus- eli stereoisomeria KEMIAN MIKRO- MAAILMA, KE2 Kolme alalajia: 1) cis-trans-isomeria, 2) optinen isomeria ja 3) konformaatioisomeria, Puhtaiden stereoisomeerien valmistaminen ja erottaminen toisistaan
LisätiedotLuento 8 6.3.2015. Entrooppiset voimat Vapaan energian muunoksen hyötysuhde Kahden tilan systeemit
Luento 8 6.3.2015 1 Entrooppiset voimat Vapaan energian muunoksen hyötysuhde Kahden tilan systeemit Entrooppiset voimat 3 2 0 0 S k N ln VE S, S f ( N, m) 2 Makroskooppisia voimia, jotka syntyvät pyrkimyksestä
Lisätiedot782630S Pintakemia I, 3 op
782630S Pintakemia I, 3 op Ulla Lassi Puh. 0400-294090 Sposti: ulla.lassi@oulu.fi Tavattavissa: KE335 (ma ja ke ennen luentoja; Kokkolassa huone 444 ti, to ja pe) Prof. Ulla Lassi Opintojakson toteutus
LisätiedotSytosoli eli solulima. Inkluusiot. Sytosoli. Solunsisäiset rakenteet, kalvostot ja proteiinien lajittelu
Solunsisäiset rakenteet, kalvostot ja proteiinien lajittelu Sytosoli eli solulima määritellään operatiivisesti ei sedimentoidu suurillakaan g-arvoilla 6-12x10 6 g EM: ei rakennetta ei ole verrattavissa
LisätiedotKOULUTUSOHJELMA Sukunimi: 18.5.2016 Etunimet: Nimikirjoitus: BIOLOGIA (45 p) Valintakoe klo 9.00-13.00
BIOLÄÄKETIETEEN Henkilötunnus: - KOULUTUSOHJELMA Sukunimi: 18.5.2016 Etunimet: Nimikirjoitus: BIOLOGIA (45 p) Valintakoe klo 9.00-13.00 Kirjoita selvästi nimesi ja muut henkilötietosi niille varattuun
LisätiedotNimi sosiaaliturvatunnus. Vastaa lyhyesti, selkeällä käsialalla. Vain vastausruudun sisällä olevat tekstit, kuvat jne huomioidaan
1. a) Mitä tarkoitetaan biopolymeerilla? Mihin kolmeen ryhmään biopolymeerit voidaan jakaa? (1,5 p) Biopolymeerit ovat luonnossa esiintyviä / elävien solujen muodostamia polymeerejä / makromolekyylejä.
LisätiedotProteiinin rakenteen selvittämisestä ja visualisoinnista
TKK Solubiosysteemien perusteet syksy 2002 Harkkatyö M.Tarvainen Proteiinin rakenteen selvittämisestä ja visualisoinnista 1. Yleistä proteiineista 2. Röntgensädekristallografia 3. Ydinmagneettinen resonanssimenetelmä
LisätiedotVanilliini (karbonyyliyhdiste) Etikkahappo (karboksyyliyhdiste)
1 a) Määrittele karbonyyliyhdiste. Piirrä esimerkkirakennekaava ja nimeä se. Samoin määrittele karboksyyliyhdiste, piirrä esimerkkirakennekaava ja nimeä se. Toisen esimerkin tulee olla rakenteeltaan avoketjuinen,
Lisätiedot2. Elämän kemiallinen koostumus, rakenne ja toiminta
2. Elämän kemiallinen koostumus, rakenne ja toiminta 2.1. Tuntemamme elämän rakenne-komponentit Tarvitaan: informatiiviset polymeerit: nukleiinihappojuosteet DNA ja RNA (nukleotidit): sisältävät hiiltä,
Lisätiedot-1- Ota henkilötodistus mukaasi jättäessäsi vastauspaperin. Kysymyksiin voi vastata suomeksi, ruotsiksi tai englanniksi.
Oulun yliopiston biokemian koulutusohjelman valintakoe 21.5.2014 Nimi: Henkilötunnus: Ota henkilötodistus mukaasi jättäessäsi vastauspaperin. Kysymyksiin voi vastata suomeksi, ruotsiksi tai englanniksi.
LisätiedotSolun toiminta. II Solun toiminta. BI2 II Solun toiminta 8. Solut tarvitsevat energiaa
Solun toiminta II Solun toiminta 8. Solut tarvitsevat energiaa 1. Avainsanat 2. Solut tarvitsevat jatkuvasti energiaa 3. Soluhengitys 4. Käymisreaktiot 5. Auringosta ATP:ksi 6. Tehtävät 7. Kuvat Avainsanat:
LisätiedotBiologia. Pakolliset kurssit. 1. Eliömaailma (BI1)
Biologia Pakolliset kurssit 1. Eliömaailma (BI1) tuntee elämän tunnusmerkit ja perusedellytykset sekä tietää, miten elämän ilmiöitä tutkitaan ymmärtää, mitä luonnon monimuotoisuus biosysteemien eri tasoilla
LisätiedotSolun perusrakenne I Solun perusrakenne. BI2 I Solun perusrakenne 4. Entsyymit ovat solun kemiallisia robotteja
Solun perusrakenne I Solun perusrakenne 4. Entsyymit ovat solun kemiallisia robotteja 1. Avainsanat 2. Solut tuottavat entsyymejä katalyyteiksi 3. Entsyymien rakenne ja toiminta 4. Entsyymit vaativat toimiakseen
LisätiedotYMPYROI OIKEAT VAIHTOEHDOT
YMPYROI OIKEAT VAIHTOEHDOT Jokaisesta kysymyksestä saa yhden pisteen, jos siitä on valittu oikea(t ) vaihtoehdot. Jos jokin oikea väittämä puuttuu, tai väärä väittämä on merkitty oikeaksi, vastaus antaa
LisätiedotIsomerian lajit. Rakenne- eli konstituutioisomeria. Avaruus- eli stereoisomeria. Ketjuisomeria Funktioisomeria Paikkaisomeria
Isomeria Isomeria Yhdisteellä on sama molekyylikaava, mutta eri rakenne: siksi eri isomeereillä voi olla erilaiset fysikaaliset ja kemialliset ominaisuudet!!!! Esim. yhdisteellä C2H6O on kaksi isomeeriä.
LisätiedotREAKTIOT JA TASAPAINO, KE5 Vahvat&heikot protolyytit (vesiliuoksissa) ja protolyysireaktiot
REAKTIOT JA TASAPAINO, KE5 Vahvat&heikot protolyytit (vesiliuoksissa) ja protolyysireaktiot Kertausta: Alun perin hapot luokiteltiin aineiksi, jotka maistuvat happamilta. Toisaalta karvaalta maistuvat
LisätiedotAlikuoret eli orbitaalit
Alkuaineiden jaksollinen järjestelmä Alkuaineen kemialliset ominaisuudet määräytyvät sen ulkokuoren elektronirakenteesta. Seuraus: Samanlaisen ulkokuorirakenteen omaavat alkuaineen ovat kemiallisesti sukulaisia
Lisätiedotsosiaaliturvatunnus Tehtävissä tarvittavia atomipainoja: hiili 12,01; vety 1,008; happi 16,00. Toisen asteen yhtälön ratkaisukaava: ax 2 + bx + c = 0;
Valintakoe 2012 / Biokemia Nimi sosiaaliturvatunnus Tehtävissä tarvittavia atomipainoja: hiili 12,01; vety 1,008; happi 16,00. Toisen asteen yhtälön ratkaisukaava: ax 2 + bx + c = 0; 1. Kuvassa on esitetty
LisätiedotMikrobiryhmät. Bakteeriviljelmät
Mikrobit Kuuluvat moneen eri eliökunnan ryhmään (bakteereihin, arkkeihin, alkueliöihin ja sieniin lisäksi virukset) Hajottajia (lahottajat ja mädättäjät), patogeeneja (taudinaiheuttajia), tuottajia (yhteyttävät),
LisätiedotBIOMOLEKYYLEJÄ. fruktoosi
BIMLEKYYLEJÄ IMISEN JA ELINYMPÄ- RISTÖN KEMIAA, KE2 Ihminen on käyttänyt luonnosta saatavia, kasveissa ja eläimissä esiintyviä polymeerejä eli biopolymeerejä jo pitkään arkipäivän tarpeisiinsa. Biomolekyylit
LisätiedotLUENTO Kyösti Ryynänen
LUENTO 1.11.2016 Kyösti Ryynänen MITEN ELÄMÄÄ VOIDAAN MÄÄRITELLÄ? MAA-ELÄMÄN RAKENNUSSARJAN SISÄLTÖ 1 ELÄMÄN MÄÄRITTELEMINEN ASTROBIOLOGIA TARVITSEE JA EDELLYTTÄÄ KOSMOLOGISTA JA UNIVERSAALIA (YLEISTÄ)
LisätiedotHEIKOT SIDOKSET. Heikot sidokset ovat rakenneosasten välisiä sidoksia.
HEIKOT SIDOKSET KEMIAN MIKRO- MAAILMA, KE2 Palautetaan mieleen (on tärkeää ymmärtää ero sisäisten ja ulkoisten voimien välillä): Vahvat sidokset ovat rakenneosasten sisäisiä sidoksia. Heikot sidokset ovat
LisätiedotSIDOKSET. Palautetaan mieleen millaisia sidoksia kemia tuntee ja miten ne luokitellaan: Heikot sidokset ovat rakenneosasten välisiä sidoksia.
SIDOKSET IHMISEN JA ELINYMPÄ- RISTÖN KEMIA, KE2 Palautetaan mieleen millaisia sidoksia kemia tuntee ja miten ne luokitellaan: Vahvat sidokset ovat rakenneosasten sisäisiä sidoksia. Heikot sidokset ovat
Lisätiedotmåndag 10 februari 14 Jaana Ohtonen Kielikoulu/Språkskolan Haparanda
GENETIIKKA: KROMOSOMI DNA & GEENI Yksilön ominaisuudet 2 Yksilön ominaisuudet Perintötekijät 2 Yksilön ominaisuudet Perintötekijät Ympäristötekijät 2 Perittyjä ominaisuuksia 3 Leukakuoppa Perittyjä ominaisuuksia
LisätiedotAvaruus- eli stereoisomeria
Avaruus- eli stereoisomeria IHMISEN JA ELINYMPÄ- RISTÖN KEMIAA, KE2 Kolme alalajia: 1) cis-trans-isomeria, 2) optinen isomeria ja 3) konformaatioisomeria, Puhtaiden stereoisomeerien valmistaminen ja erottaminen
Lisätiedot12. Amiinit. Ammoniakki 1 amiini 2 amiini 3 amiini kvarternäärinen ammoniumioni
12. Amiinit Amiinit ovat ammoniakin alkyyli- tai aryylijohdannaisia. e voivat olla primäärisiä, sekundäärisiä tai tertiäärisiä ja lisäksi ne voivat muodostaa kvaternäärisiä ammoniumioneja. Ammoniakki 1
LisätiedotMiten kasvit saavat vetensä?
Miten kasvit saavat vetensä? 1. Haihtumisimulla: osmoosilla juureen ilmaraoista haihtuu vettä ulos vesi nousee koheesiovoiman ansiosta ketjuna ylös. Lehtien ilmaraot säätelevät haihtuvan veden määrää.
LisätiedotKondensaatio ja hydrolyysi
Kondensaatio ja hydrolyysi REAKTIOT JA ENERGIA, KE3 Määritelmä, kondensaatioreaktio: Kondensaatioreaktiossa molekyylit liittyvät yhteen muodostaen uuden funktionaalisen ryhmän ja samalla molekyylien väliltä
Lisätiedot