Peroksisomit Figure 12-30 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Peroksisomit ja glyoksisomit 1 Peroksisomit ja glyoksisomit 2 havaittiin 1960-luvulla EM:ssä ns. microbody havaittiin peroksideja syntetisoivien ja hajottavien entsyymien perusteella lysosomifraktiosta tiheysgradientilla erilleen lysosomeista ø 0,3 1,5 µm maksa, munuainen; jopa 1000/solu muissa soluissa mikroperoksisomi 0,15 0,25 µm sisältö voi olla kiteinen entsyymien suuri konsentraatio syntyvät ser:stä kuroutumalla sis. n. 40 erilaista entsyymiä kalvo läpäisevä myös suurille molekyyleille (vrt. lysosomi) ei hajoa osmoottisesti TARKEMMIN KASVITIETEEN OSUUDESSA
Hapetusreaktio tuottaa vetyperoksidia RH 2 + O 2 R + H 2 O 2 H 2 O 2 +R H 2 2H 2 O Detoksikaatio maksassa ja munuaisissa Esim. 25 % juodusta etanolista hapettuu asetaldehydiksi em. reaktion avulla 2H 2 O 2 2H 2 O + O 2 Pääosa oksidaatiosta peroksisomeissa rasvahappojen hapetusta Lajittelu β-oksidaatiossa 2C asetyl-coa Nisäkkäillä β-oksidaatiota mitokondrioissa ja peroksisomeissa, hiivoilla ja kasveilla vain peroksisomeissa Vaihe 1 plasmalogeenien muodosuminen, yleisin myeliinin fosfolipideistä Peroksisomi Peroxisomes Plasmalogeenin rakenne Figure 12-31 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-32b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Peroksisomien proliferaatio Endoplasmakalvosto Figure 12-33 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-36a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-36b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Ribosomes Rough endoplasmic reticulum Smooth endoplasmic reticulum Figure 12-36c Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Mikrosomifraktion eristäminen Figure 12-37a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-37b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Signaalijakso ohjaa ER sisällä Signaalihypoteesi proteiinien hydrofobiset aminohapot sisältävät jakson, jota sanotaan signaalijaksoksi (signal sequence) (Günther Blobel 1999 lääketieteen Nobel) Signaalijakso on us. prot. N-päässä Proteiinissynteesin ollessa kesken kiinnittyy ribosomista ulos signaalijakson tunnistusproteiini SRP (signal seuquence recognition protein) SRP kiinnittyy ER:oon ER:n sisällä signaalijakso leikkautuu pois muod. proteiinista Figure 12-38 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Signal-recognition particle (SRP) SRP:n sitoutuminen ribosomiin Figure 12-39a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-39b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
ER:n signaalisekvenssit ja SRP suuntautuminen ribosomeihin Vapaana olevat ja mebraaniin sitoutuneet ribosomit Figure 12-40 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-41a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Polypeptidiketjun ER-kalvon läpäiseminen, Sec61 kompleksi Rakenne selvitetty rtg-kristallografian avulla Methanococcus jannaschii arkilla. Figure 12-41b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-42 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Ribosomiin sitoutunut translocator Kalvon lävistämistapoja Figure 12-43 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-44 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Tyypin I solukalvoproteiinit Tyypin I solukalvoproteiinin synteesi Tyypin I solukalvoproteiinit ankkuroituvat lipidikalvoon kalvon läpäisevän, yl. C- terminaalisen kalvodomeenin avulla kalvodomeeni työntyy kanavaan kanava purkautuu a) Kalvoprot. läpäisee solukalvon kerran. N-pää solun ulkop. b) Translaatiossa syntyy signaalijakso, johon tunnistusprot. kiinnittyy (1). Liittää ER ulkop. olevaan kanavaan c) Syntyvä prot. työntyy kanavan läpi ER:n sisälle N-pää edellä. Signaalijakso irtoaa d) Solukalvon läpäisevä domeeni irrottaa proteiinin kanavasta ja kiinnittää sen kalvoon. 2 = tunnistusproteiinin reseptori
Tyypin II solukalvoproteiinit C-pää solun ulkopuolella N-pää muodostaa solunsisäisen osan Proteiini asettuu syntyessään vastaavaan asentoon Proteiinisynteesissä aina N-pää syntyy ensin Kalvon läpäisevä domeeni toimii signaalijaksona jää kalvon sisälle Figure 12-45 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Tyypin II solukalvoproteiinin synteesi a) Kalvoprot. C-pää solun ulkop. b) Uusi prot. syntyy aina N-pää edellä. Signaalijakso syntyy keskelle proteiinia. Tunnistusprot. (1) kiinnittää syntyvän prot. ER:oon ulkopinnalla olevaan kanavaproteiiniin. c) Uusi prot. työntyy kalvoston sisälle niin, että N- pää jää sytoplasman puolelle, signaalijakso kanavan sisälle. d) Kanavan purkauduttua signaalijakso alkaa toimia solukalvon läpäisevänä domeenina. 2 = tunnistusproteiinin reseptori Figure 12-46 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Figure 12-47 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-48 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Sokerin liittäminen proteiiniin dolikolin avulla Dolikoli on rasvaliukoinen lipidi Kokoaa sokerin ja luovuttaa sen proteiinille pp-ketju työntyy ER:oon, siihen liittyy mannoosia sisältäviä oligosakkarideja (+UDP) oligos. kiinnittyy kalvon sisäpinnalla olevaan dolikoliin Muokkaus Golgin laitteessa Solunkalvon glykoproteiinit Solukalvon sokeriosilla monia tehtäviä, mm. veriryhmäantigeenit tai solu-solu vuorovaikutukset Asn = L-asparagiini Figure 12-51 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Proteiinin rakenne sisältää osoitelappuja N-Acetylglucosamine (N-acetyl-D-glucosamine, or GlcNAc, or NAG), glukoosin monosakkaridijohdannainen Mannoosi-6-fosfaattia sisältävän proteiinin kulkeutuminen lysosomiin Figure 12-52 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Epätäydellisesti laskostuneet proteiinit Virheellisesti laskostuneiden proteiinien hajottaminen Figure 12-53 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-54 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Laskostumattomien proteiinien vaste Regulaattorigeenin toiminta väärin laskostuneiden proteiinien eliminoimiseksi Figure 12-55a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-55b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Kalvoproteiinien glykosyloiminen Fosfatidylkoliinin synteesi Figure 12-56 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 12-57 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Intrasellulaarinen vesikkelien liike Chapter 13 Figure 13-1 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Kuljetus vesikkeleiden sisällä Rakkulakuljetuksen tiekartta Figure 13-2 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-3 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Rakkulaliikenne Proteiinien kohdentuminen solussa ja rakkulaliikenne Proteiinien ja muiden makromolekyylien kuljetus solun sisällä, solusta ulos tai solun ulkopuolella perustuu solun kalvorakenteiden dynaamiseen toimintaan. Kuljetusrakkuloiden (vesikkeli) irtoaminen Golgin laitteesta Eksosytoosi Endosytoosi Virusinfektio Siittiön ja munasolun fuusio Pienten vakuolien yhtyminen (kasvisolu) Kahden solukalvon eroaminen solun jakautuessa Kalvostojen liike Endo- ja eksosytoosi siirtyvä kalvon osa palaa takaisin ts. membraanit eivät voi kiertää organelleissa kalvokierto kalvon liike eli membrane traffic viisi eri vaihetta Exocytosis Cytoplasm Vesicle Endosytyosis Environment
2. Transsellulaarinen kuljetus plasmamembraani endosytoosi-rakkula plasmamembraani = kuljetus solun läpi 3. Eksosytoositie Golgin laite plasmamembraani varsinkin erittävät solut 4. Palautus plasmamembraanista takaisin Golgin laitteeseen mekanismia ei tunneta 5. Solunsis. biosynteesiin liittyvä kuljetus ER Golgi lysosomi peroksisomit yl. aina peitteiset rakkulat tunnistus esim. epiteelisoluissa eriterakkulat tunnistavat solun ulkopinnan membraanin rakkuloiden liike vaatii ATP:tä Endosytoosi Endosytoosi 2 makromolekyylien ja suurempien partikkeleiden kulkeutumista solun sisään solukalvosta kuroutuneista 50-400 nm:n kokoisista rakkuloista Pinosytoosi ( solun juominen ) rakkulan sisältö liuosmuodossa esim. proteiiniliuos ameeba munuaisputken epiteeli proteiinit takaisin primaarivirtsasta hiussuonten endoteelisolut Fagosytoosi ( solun syöminen ) tärkein ravinnonottotapa prokaryooteilla puolustusmekanismi selkärankaisilla: esim. veren valkosolut fagosytoivat bakteereita endosytoosin edellytyksenä on, että molekyyli tai partikkeli tarttuu solukalvolla olevaan reseptoriin, joka tunnistaa partikkelin
Nucleus Food particle Ameba Food vacuole Lysosome Food vacuole and lysosome membranes fuse, and digestion begins Absorption of small molecules
Endosytoosi 3 tunnistaminen voi edellyttää vastaaineiden kiinnittymistä mikrobin koteloon ns. opsonisaatio endosytoosi endosytoosirakkula voi olla peitteetön tai peitteinen peitteisen rakkulan synty: ligandi + reseptori solukalvon kuopakkeessa klatriini muod. sukaverhon (yhteydessä solun tukirankaan) peitteinen rakkula solun sisään Fagosytoosi Reseptorivälitteinen endosytoosi Solukalvon pinnalla oleva spesifinen proteiini auttaa mikroorganismin fagosytoinnissa Valkosolun pinnalla oleva FC-reseptori tunnistaa vieraan viruksen Kolesterolin ja (low density) LDLlipoproteiinin sisäänotto klatriini päällystää rakkulan
Hevy chains Klatriinin rakenne Light chains Klatriini EM:ssa Figure 13-7a, b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-7c, d Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Klatriinilla päällystäminen Retromeerin malli endosomaalisissa kalvoissa Kaikki päällysteet eivät ole säännönmukaisia, kuten klatriinissa. Pinnalle voi muodostua myös proteiinikasaumia, joihin cargo-prot. kiinnittyvät Figure 13-8 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-9 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Fosfatidylinositidien intrasellulaarinen lokalisointi Fosfoinositidit =PIP Kontrolloivat paikallisesti proteiinien sitoutumista kalvoon tai sen osaan. Auttavat vesikkelien muodostumisessa ja kalvokuljetuksen eri vaiheissa. Monomeeriset GTPaasit kontrolloivat päällystämistä Dynamiini tuo paikalle muita proteiineja ja irrottaa rakkulan Figure 13-11 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-12a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) COPII-päällysteiset vesikkelit Vesikkelien kuljetus riippuvainen GTP:tä sitovista proteiineista. COPII coat proteins Amfipaattinen sisältää hydrofobisen ja hydrofiilisen osan Guanine-nucleotide-exchange factor Figure 13-13a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-13b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Sec 13/31 COPII coat proteinit muodostavat päällysteen ulkokuoren Päällysteisen rakkulan muodostuminen Kalvon toisella puolella hydrofobinen osa ja Toisella hydrofiilinen osa Pinta-aktiiviset yhdisteet, käytetään mm. lääketeollisuudessa Sar1 muodostaa amfifiilisen helixin GTP:n kanssa Stagg et al. (2006) Nature. Figure 13-13c Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-13d Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Rab-proteiinit ohjaavat vesikkelin kohteeseensa Vesikkelien ohjaaminen kohteeseensa Rab-proteiinit SNARE-proteiinit Rab-proteiinit kuuluvat GTPaasi perheeseen, jossa tunnetaan yli 60 jäsentä. Liittyvät proteiinien biosynteesiin ja eritykseen tai endosytosiin. Table 13-1 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Rab-proteiinit voivat kiinnittyä hydrofobiseen lipidiankkuriin tai toiseen proteiiniin, Rab-effektoriin, joka käynnistää vesikkelin sitomisen ja kuljetuksen. SNARE-proteiinit ohjaavat eksosytoosia Solusta ulos (eksosytoosi) ja solun sisälle (endosytoosi) kalvofuusion on tapahduttava oikeaan aikaan. Vasteena valikoivaan viestiin proteiinien, hormonien ja hermoimpulssin välittäjäaineiden eksosytoosiin Eksosytoosissa SNARE-proteiinit, rakkulan sytoplasman puolella oleva v-snare ja kohdekalvon puolella oleva t-snare ohjaavat fuusiotapahtumaa Figure 13-14 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Rab5 domainin muodostuminen endosomikalvolle SNARE 1. v- ja t-snare kohtaavat 2. Rab-GTPaasi sitoutuu rakkulaan GTP hydrolysoituu 3. v- ja t-snare lukkiutuvat 4. NSF (N-ethylmaleimide sensitive factor) ja SNAP (synaptosome associated protein) liittyvät mukaan 5. t- ja v-snare irtoavat 6. vastaanottavan kalvon fuusio 7. ATP-hydrolyysi Figure 13-15 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Trans-SNARE kompleksin rakenne Figure 13-16 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Miten SNARE-proteiinit katalysoivat kalvojen fuusion? SNARE-parien dissosiaatio Figure 13-17 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-18 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
HIV Virusten tunkeutuminen soluun 1. Virus kiinnittyy solukalvon CCRS-resptoriin (CD4) 2. Fuusioituminen 3. Uncoating, kapseli avautuu, viruksen geenit ja entsyymit vapautuvat solulimaan 4. Käänteistranskriptio, HIV reverse transkriptaasi kopioi viruksen RNA:n DNA:lle 5. Genomin integraatio, viruksen integraasi siirtää viruksen DNA:n tuman DNA:lle 6. Genomin replikaatio, solu käyttää viruksen DNA:ta templaattina 7. Proteiinisynteesi (viruksen prot.) viruksen proteiinit solusta ulos 8. Proteiinin pilkkominen proteaasi entsyymin avulla 9. Viruksen koostaminen ja vapautuminen infektoimaan muita soluja Viruksen tunkeutuminen soluun Viruksen tunkeutuminen soluun vaiheittain Figure 13-19a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-19b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Kuljetus ER:sta Goglin laitteeseen Page 766 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Kuljetusmolekyylien merkitys Antibody molekyylien retentio Binding immunoglobulin protein (BiP) also known as 78 kda glucose-regulated protein (GRP-78) Vain oikein laskostuneet proteiinit lähtevät ER:sta Figure 13-20 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-21 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Homotyyppinen membraanien fuusio Mikroputkien merkitys vesikkelien kuljetuksessa Figure 13-22 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-23b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Liukoiset ER-proteiinien jäänteet, proteiinien muokkaaminen KDEL-reseptorin avulla Figure 13-24a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-24b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Golgin laite 1 Golgin laite 2 Golgi 1898 (hopeasuolavärjäys) sileää kalvostoa: ser:n erilaistuma koostuu 6-30 litteästä cisternasta eli Golgikeosta (diktyosomi): kekoja eläinsolussa 1- muutama sata reunoilla n. 50 nm:n kalvorakkuloita ja n. 1000 nm:n eritejyväsiä Golgin laite kookas erittävissä soluissa, varsinkin jos eriteproteiinit glykosyloituneet, esim. limaa erittävät solut ei makromolekyylien synteesiä; sen sijaan muokkausta sulfaatio fosforylaatio proteolyysiä (proteiinien pilkkomista) kalvo eroaa sekä plasmamembraanista että ER:sta lipidien suhteen kolesterolin määrä kasvaa cis trans -suunnassa Golgin laite 3 Secretory vesicles Golgista lähtevä kuljetusrakkula Maturing face myös entsyymit jakautuvat epäsymmetrisesti (esim. tiamiinipyrofosfataasi) Golgin laitteen tehtävä: pakkaa ER:n tuottamat proteiinit kuljetusta varten osa takaisin ER:ään muokkaus ja viimeistely transsivulla kuljetus solukalvolle, lysosomeihin, eritys Trans (lähettävä) puoli Kisternoja Cis ( vastaanottava ) puoli Forming face Transport vesicles Endoplasmakalvostosta tuleva kuljetusrakkula
ER Golgi apparatus endosomi Vesicle Proteiinit kulkeutuvat Golgin laitteen läpi. Entsyymit muokkaavat, lisäävät mm. hiilihydraattiosia. Proteiinit saavat näin osoitelapun, joka ohjaa kulkua solusta ulos tai estää sen joutumista kalvorakenteisiin. PLASMA MEMBRANE: Cytoplamic reticulum Extracellular surface Figure 13-25a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-25b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-25c Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Oligosakkariedien prosessointi Asparagiini Mannoosi Figure 13-28 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-30 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Ohutsuolen pikarisolu Proteoglykaanien valmistuminen Golgin laitteessa Figure 13-29 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-31 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
N- ja O-liittyvä glykosylaatio Figure 13-32 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-33 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Glykosyloinnin merkitys Proteiinien kuljetus Golgin laitteessa Auttaa proteiinien laskostumisessa Parantaa liukoisuutta Estää aggregoitumisen Figure 13-35 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Cisternal maturation Lysosomit Figure 13-35a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Lysosomit 1 Lysosomit 2 Lysosomeja on vain eläinsoluissa, kaikissa nisäkässoluissa punasoluja lukuunottamatta lysis = hajoaminen, soma = kappale koko 0,5 5 µm, kalvon ympäröimä, pyöreä ph < 5 sisältö elektronitiheä, rakenteeton havaittiin vahingossa : fosfataasi aktiivisuus oli suurempi homogenaateissa, jotka tehty tislatussa vedessä kuin isotonisessa sokeriliuoksessa; kudosten säilytys lisäsi aktiivisuutta (de Duve) osmoottisesti hajoava; membraani läpäisee vain 200 Daltoniin asti Lysosomien entsyymit n. 60 hydrolaasientsyymiä katalysoivat peptidi-, glykosidi- ja esterisidosten hajoamista eli hydrolyysiä lysosomin entsyymit syntyvät ER:ssä cisternat Golgin laite (trans-sivu) Golgin laite tunnistaa lysosomien entsyymit hiilihydraattiosan perusteella
Lysosomit 3 Golgin laitteesta kuroutuu irti ns. primaarilysosomeja jotka 1. tyhjentyvät soluvälitilaan: tulehdusreaktiot, soluväliaineen muokkaus kasvun aikana 2. liittyvät eriterakkulaan: lysosomien entsyymit muokkaavat eritetuotteita (esim. ylim. hormonin hajotus) Figure 13-36 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Lysosomin maturoitumismalli Figure 13-37 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-38 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Plasma membrane Lysosomit 4 1. Phagocytosis 3. liittyvät fagosytoosin tai pinosytoosin kautta syntyneeseen ravinto - rakkulaan heterofagia 4. liittyvät ER-rakkulaan, joka ympäröi solun vanhenevia organelleja autofagia (ns. autofagosomi) jäännöskappale (residual body) solun vanheneminen toimivat kierrätyskeskuksina hajoitetaan viottuneita organelleja 2. Endocytosis ER Bacterium Early endosome Phagosome Primary lysosome Late endosome Mitochondrion Primary lysosome Secondary lysosome Primary lysosome Autophagosome 3. Autophagy Juuri syntetisoidun lysosomin kuljetusmekanismi Figure 13-44 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-45 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Lysosomaalisia sairauksia Tay-Sachs-tauti lysosomit turvonneita sis. runs. lipidimolekyylejä: gangliosideja (GM 2 ) gangliosidi = sfingosiinijohdannainen normaalisti gangliosidit kierrätetään ja hajoitetaan enstymaattisesti. T-S-taudissa GM2 kertyy hermosoluihin, tuhoaa solurakenteita, aiheuttaa solukuolemaa Makrofagin fagosytoosi SEM-kuva hiiren makrofagi fagosytoi kemiallisesti muutettuja punasoluja. Nuoli osoittaa paikan, jossa pseudopodi venyy kaulukseksi punasolun ympärille. Figure 13-46 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Neutrofiili muodostaa pseudopodin bakteerin ympärille. Aktiini polymerisoituu ja järjestäytyy uudelleen. Figure 13-47a Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-47b Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
LDL-partikkeli Normaali ja mutantti LDL-reseptori Solut käyttävät reseptorivälitteistä endosytoosia. LDL-partikkeli sisältää 1500 kolesterolimolekyyliä esterifioituneena pitkäketjuisiksi rasvahapoiksi. Figure 13-50 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-51 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Reseptorivälitteinen endosytoosi Endosomin varastoiminen ja kierrätys Figure 13-53 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-61 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Eksosytoosi solun tuotteiden kuljetus soluvälitilaan eritteet (umpi- ja avoeritteiset rauhaset) välittäjäaineet entsyymit jätteet (esim. alkueläimillä) endo- ja eksosytoosi kalvoston kierto Eksosytoosin johtaa solukalvon laajenemiseen Synapsirakkulan muodostuminen Figure 13-70 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008) Figure 13-73 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)
Synaptisen vesikkelin malli Figure 13-74 Molecular Biology of the Cell ( Garland Science 2008)